Immunglobulin-Superfamilie 2 (IgSF-2, synonym CD101) ist ein Protein aus der Immunglobulin-Superfamilie.
| Immunglobulin-Superfamilie 2 | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
CD101, V7, EWI-101 | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1.021 Aminosäuren, 115.109 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 9398 | |
| Ensembl | ENSG00000134256 | |
| UniProt | Q92854 | |
| Refseq (mRNA) | NM_001256106.2 | |
| Refseq (Protein) | NP_001243035.1 | |
| PubMed-Suche | 9398
| |
Eigenschaften
BearbeitenIgSF-2 hemmt die Vermehrung von T-Zellen nach einer Aktivierung durch CD3.[1] Es hemmt die Sekretion des IL-2-Rezeptors A an die Zelloberfläche von aktivierten T-Zellen und die Sekretion on Interleukin 2.[1] Die Hemmung der Sekretion von IL-2 erfolgt durch eine Hemmung von Tyrosinkinasen.[1] IgSF-2 hemmt die Phosphorylierung der Phospholipase C vom Subtyp γ1 und Änderungen der zytosolischen Calcium-Konzentration und hemmt den Transport von NFAT in den Zellkern.[1] Zudem ist IgSF-2 an der Hemmung der Vermehrung von T-Zellen nach Sekretion von Interleukin-10 durch Dendritische Zellen der Haut beteiligt.[1] Möglicherweise ist IgSF-2 ein Biomarker von CD4- und CD56-positiven leukämischen Tumorzellen.[1] IgSF-2 besitzt Disulfidbrücken und ist glykosyliert und phosphoryliert.[1]
CD101 ist an der Entstehung der Langerhans-Zell-Histiozytose und der Histiozytose beteiligt.[2] IgSF-2 besitzt eine Hydrolase-Aktivität für nichtpeptidische Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen in zyklischen Amiden.[2] Ein nahe verwandtes Protein ist IgSF-3.[2]