Enteropeptidase oder (veraltet und nach biochemischer Nomenklatur irreführend, da das Enzym keine Phosphorylierung katalysiert) Enterokinase, ist ein Enzym im Bürstensaum der Wirbeltiere, welches von der Duodenalschleimhaut gebildet wird. Durch Abspaltung eines Hexapeptids (Val-[Asp]4-Lys) wandelt die membrangebundene Enteropeptidase das inaktive Proenzym Trypsinogen in dessen aktive Form Trypsin um, wodurch es indirekt weitere Enzyme des Pankreassekrets aktiviert.
| Enteropeptidase | ||
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| Bändermodell nach PDB 1EKB | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1019 = 784+235 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Heterodimer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | PRSS7 ; ENTK | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.21.9, Serinprotease | |
| MEROPS | S01.156 | |
| Reaktionsart | Hydrolyse | |
| Substrat | Trypsinogen | |
| Produkte | Trypsin + Hexapeptid (Val-[Asp]4-Lys) | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
Die Enteropeptidase katalysiert folgende Reaktion:
- Trypsinogen → Trypsin + Hexapeptid
Quellen
Bearbeiten- Roche, Lexikon der Medizin, 5. Auflage (http://www.tk-online.de/rochelexikon/)
- Robert F. Schmidt, Florian Lang: Physiologie des Menschen mit Pathophysiologie; Springer Medizin Verlag, Heidelberg, 30. Auflage 2007