Flavin-Adenin-Dinukleotid

Coenzym, phosphorylierte organische Verbindung
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Flavin-Adenin-Dinukleotid, abgekürzt FAD ist ein Coenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung[4], der β-Oxidation von Fettsäuren, der Atmungskette und anderen Redoxreaktionen.[5] FAD kann im Gegensatz zum NAD+ einzelne Elektronen übertragen.[5] Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren.[6]

Strukturformel
Strukturformel von FAD
Allgemeines
Name Flavin-Adenin-Dinukleotid
Andere Namen

DISODIUM FLAVINE ADENINE DINUCLEOTIDE (INCI)[1]

Summenformel C27H33N9O15P2
Kurzbeschreibung

gelber Feststoff[2]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 146-14-5
EG-Nummer 205-663-1
ECHA-InfoCard 100.005.149
PubChem 643975
ChemSpider 559059
DrugBank DB03147
Wikidata Q28746
Eigenschaften
Molare Masse 785,55 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Löslichkeit

löslich in Wasser[2]

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung[3]
keine GHS-Piktogramme

H- und P-Sätze H: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze[3]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet.
Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Struktur und chemische Eigenschaften

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FAD besteht aus Adenosindiphosphat, das mit Riboflavin (Vitamin B2) verknüpft ist. Alternativ könnte man auch sagen, es bestehe aus Adenosin-Monophosphat (AMP), an welchem Flavinmononukleotid (FMN) gebunden ist. Die „reaktiven“ Stickstoffatome befinden sich im Isoalloxazinring des Moleküls.

Das oxidierte FAD geht durch Aufnahme zweier Protonen (H+) und zweier Elektronen (e) in die reduzierte Form FADH2 über:[2] Man bezeichnet dies als einen ECEC-Mechanismus (e für elektrochemischer Schritt, c für chemischer Schritt der Protonierung), wobei die zweite Protonierung nur in ausreichend saurer Lösung erfolgt. Der Übergang zwischen dem ECE-Mechanismus ohne abschließende Übertragung eines Protons und des ECEC-Mechanismus ist außerdem noch von der chemischen Umgebung abhängig: Für freies FAD in Lösung überlappen ECE- und ECEC-Mechanismus bei pH 6,7[7], auf Oberflächen immobilisiertes FAD wird erst bei etwa pH 9 nach dem ECE-Mechanismus reduziert.[8]

Das Redoxpotential des FAD liegt unter Standardbedingungen bei −219 mV vs. NHE.[7]

 
FAD-FADH2-Gleichgewicht

Eine Lösung von Flavin-Adenin-Dinukleotid in Wasser (10 g·l−1) besitzt einen pH-Wert von etwa 6.

Enzyme, die FAD verwenden

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Zu den Enzymen, die FAD verwenden, gehören die:

Siehe auch

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Einzelnachweise

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  1. Eintrag zu DISODIUM FLAVINE ADENINE DINUCLEOTIDE in der CosIng-Datenbank der EU-Kommission, abgerufen am 23. Oktober 2021.
  2. a b c Eintrag zu Flavin-Adenin-Dinucleotid. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 13. Februar 2019.
  3. a b Datenblatt Flavin adenine dinucleotide disodium salt hydrate bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 13. Februar 2019 (PDF).
  4. U. Dettmer, M. Folkerts, E. Kächler, A. Sönnichsen: Intensivkurs Biochemie, 1. Auflage, Elsevier Verlag, München 2005, ISBN 3-437-44450-6, S. 10.
  5. a b K. Aktories, U. Förstermann, F. B. Hofmann, K. Starke: Allgemeine und Spezielle Pharmakologie und Toxikologie: Begründet von W. Forth, D. Henschler, W. Rummel, 10. Auflage, Elsevier Verlag, München, ISBN 3-437-42522-6, S. 762.
  6. H. Renz: Integrative Klinische Chemie und Laboratoriumsmedizin. Pathophysiologie – Pathobiochemie – Hämatalogie, 1. Auflage, de Gruyter Verlag, Berlin 2003, ISBN 3-11-017367-0, S. 616.
  7. a b Müller, F.; Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes, 1991, Vol. 1, CRC Press London.
  8. Nöll et al., In: Langmuir B, 2006, 22, S. 2378–2383.