Integrin α-4 (synonym CD49d) ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Integrine.
| Integrin alpha-4 | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
CD49 antigen-like family member D, Integrin alpha-IV, VLA-4 subunit alpha, CD-antigen: CD49d | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1.032 Aminosäuren, 114.900 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 3676 | |
| Ensembl | ENSG00000115232 | |
| UniProt | P13612 | |
| Refseq (mRNA) | NM_000885.5 | |
| Refseq (Protein) | NP_000876.3 | |
| PubMed-Suche | 3676
| |
Eigenschaften
BearbeitenIntegrin α-4 ist ein Zelladhäsionsmolekül. Es bildet mit Integrin beta-1 oder Integrin beta-7 einen heterodimeren Rezeptor für Fibronectin und VCAM1. Es bindet an die Aminosäuresequenz GluIleAspSer (QIDS) im Fibronectin. Integrin α-4 ist glykosyliert und phosphoryliert. Im Gegensatz zu anderen alpha-Integrinen enthält Integrin alpha-4 keine I-Domäne und wird nicht durch Proteolyse aktiviert. Der Komplex aus alpha-4 und beta-1 wird als VLA-4 bezeichnet und bindet an Fraktalkin und PLA2G2A an unterschiedlichen Bindungsstellen, wobei die Bindung an PLA2G2A die Affinität der Bindung von Fraktalkine erhöht. Der Komplex aus alpha-4 und beta-7 bindet die Sequenz LeuAspThr in MADCAM1. Integrin α-4 ist an der Entstehung der chronisch-lymphatischen Leukämie beteiligt.[1] Der Antikörper Natalizumab bindet an Integrin α-4 und wird zur Behandlung der multiplen Sklerose eingesetzt.
Weblinks
BearbeitenEinzelnachweise
Bearbeiten- ↑ C. Chen, S. Puvvada: Prognostic Factors for Chronic Lymphocytic Leukemia. In: Current hematologic malignancy reports. Band 11, Nummer 1, Februar 2016, S. 37–42, doi:10.1007/s11899-015-0294-x, PMID 26748932.
- ↑ Hadari YR, Arbel-Goren R, Levy Y, Amsterdam A, Alon R, Zakut R, Zick Y: Galectin-8 binding to integrins inhibits cell adhesion and induces apoptosis. In: J. Cell. Sci. 113. Jahrgang, Pt 13, 2000, S. 2385–97, PMID 10852818.
- ↑ Han J, Liu S, Rose DM, Schlaepfer DD, McDonald H, Ginsberg MH: Phosphorylation of the integrin alpha 4 cytoplasmic domain regulates paxillin binding. In: J. Biol. Chem. 276. Jahrgang, Nr. 44, November 2001, S. 40903–9, doi:10.1074/jbc.M102665200, PMID 11533025.
- ↑ Liu S, Kiosses WB, Rose DM, Slepak M, Salgia R, Griffin JD, Turner CE, Schwartz MA, Ginsberg MH: A fragment of paxillin binds the alpha 4 integrin cytoplasmic domain (tail) and selectively inhibits alpha 4-mediated cell migration. In: J. Biol. Chem. 277. Jahrgang, Nr. 23, Juni 2002, S. 20887–94, doi:10.1074/jbc.M110928200, PMID 11919182.