Metamorphe Proteine (englisch: metamorphic proteins) sind Proteine, die neben intrinsisch unstrukturierten Proteinen in sich unstrukturiert und in mehreren Konformationen vorliegen können. Dabei besitzen alle mögliche Konformationen des Proteins in etwa dieselbe Gibbs-Energie und befinden sich im Gleichgewicht. Sie sind in der Lage, unter nativen Bedingungen verschiedene Proteinfaltungen für die gleiche Aminosäuresequenz einnehmen zu können. Erst durch Bindung an kleine Moleküle oder andere Proteine können metamorphe Proteine ihre Funktion entfalten.
Das bekannteste metamorphe Protein ist das Lymphotactin, ein Cytokin. Die Chemokinstruktur des Lymphotactins ist charakteristisch für Chemokine, aufgrund des dreistängigen β-Faltblatts und der C-terminalen Helix. Diese Struktur dient zur Bindung und Aktivierung ihres Rezeptors. Das identische Dimer ist die glykosaminoglykanbindende Struktur, das an Glykosaminoglykane, genauer an Heparine, binden kann und nur aus β-Faltblättern besteht. Die wechselseitige Aktivität der Konformationen ist wichtig für die vollständige Funktion von metamorphen Proteinen in vivo.[1][2]
Einzelnachweise
Bearbeiten- ↑ Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko: Stryer Biochemie. 7. Auflage. Springer-Verlag, Berlin / Heidelberg 2013, ISBN 978-3-8274-2988-9, S. 56.
- ↑ Alexey G. Murzin: Metamorphic Proteins. In: Science. Band 320, Nr. 5884, 27. Juni 2008, ISSN 0036-8075, S. 1725–1726, doi:10.1126/science.1158868, PMID 18583598 (sciencemag.org [abgerufen am 6. Juli 2017]).