α-Bungarotoxin

Alpha-bungarotoxin isoform V31
	nach PDB 1IDI
Andere Namen	Long neurotoxin 1
	Vorhandene Strukturdaten: PDB 1HC9, PDB 2QC1, PDB 4HQP
Masse/Länge Primärstruktur	95 Aminosäuren, 10.313 Da
Bezeichner
Externe IDs	UniProt P60616;
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
	Orthologe

α-Bungarotoxin Isoform V31 ist ein Protein und Neurotoxin aus der Schlange Bungarus multicinctus.

Eigenschaften

α-Bungarotoxin wird in der Giftdrüse gebildet. Es bindet und hemmt nikotinische Acetylcholinrezeptoren. Es ist ein Antagonist insbesondere von muskulärem alpha-1/CHRNA1 und neuronalem alpha-7/CHRNA7. Durch die Bindung von bis zu zwei Molekülen α-Bungarotoxin wird die Bindung von Acetylcholin gehemmt.^[1] Allerdings reicht die Bindung von einem Molekül zur Hemmung des nikotinischen Acetylcholinrezeptors aus.^[2] Im Gegensatz zum verwandten κ-Bungarotoxin hemmt α-Bungarotoxin das Ganglion ciliare von Hühnern nicht.^[3] Wie das κ-Bungarotoxin wirkt α-Bungarotoxin postsynaptisch, während β-Bungarotoxin präsynaptisch wirkt.^[4] Aufgrund der Struktur wird α-Bungarotoxin zu den Dreifingertoxinen gezählt.^[5] Es besitzt fünf Disulfidbrücken.

Weblinks

MeSH Α-Bungarotoxin

Einzelnachweise

↑ H. S. Young, L. G. Herbette, V. Skita: Alpha-bungarotoxin binding to acetylcholine receptor membranes studied by low angle X-ray diffraction. In: Biophysical Journal. Band 85, Nummer 2, August 2003, S. 943–953, doi:10.1016/S0006-3495(03)74533-0, PMID 12885641, PMC 1303215 (freier Volltext).
↑ Jean-Pierre Changeux, M. Kasai, C. Y. Lee: Use of a snake venom toxin to characterize the cholinergic receptor protein. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 67, Nummer 3, November 1970, S. 1241–1247, PMID 5274453, PMC 283343 (freier Volltext).
↑ V. A. Chiappinelli: Kappa-bungarotoxin: a probe for the neuronal nicotinic receptor in the avian ciliary ganglion. In: Brain research. Band 277, Nummer 1, Oktober 1983, S. 9–22, PMID 6139146.
↑ U. K. Ranawaka, D. G. Lalloo, H. J. de Silva: Neurotoxicity in snakebite–the limits of our knowledge. In: PLoS neglected tropical diseases. Band 7, Nummer 10, 2013, S. e2302, doi:10.1371/journal.pntd.0002302, PMID 24130909, PMC 3794919 (freier Volltext).
↑ L. Moise, A. Piserchio, V. J. Basus, E. Hawrot: NMR structural analysis of alpha-bungarotoxin and its complex with the principal alpha-neurotoxin-binding sequence on the alpha 7 subunit of a neuronal nicotinic acetylcholine receptor. In: Journal of Biological Chemistry. Band 277, Nummer 14, April 2002, S. 12406–12417, doi:10.1074/jbc.M110320200, PMID 11790782.

[1] H. S. Young, L. G. Herbette, V. Skita: Alpha-bungarotoxin binding to acetylcholine receptor membranes studied by low angle X-ray diffraction. In: Biophysical Journal. Band 85, Nummer 2, August 2003, S. 943–953, doi:10.1016/S0006-3495(03)74533-0, PMID 12885641, PMC 1303215 (freier Volltext).

[2] Jean-Pierre Changeux, M. Kasai, C. Y. Lee: Use of a snake venom toxin to characterize the cholinergic receptor protein. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 67, Nummer 3, November 1970, S. 1241–1247, PMID 5274453, PMC 283343 (freier Volltext).

[3] V. A. Chiappinelli: Kappa-bungarotoxin: a probe for the neuronal nicotinic receptor in the avian ciliary ganglion. In: Brain research. Band 277, Nummer 1, Oktober 1983, S. 9–22, PMID 6139146.

[4] U. K. Ranawaka, D. G. Lalloo, H. J. de Silva: Neurotoxicity in snakebite–the limits of our knowledge. In: PLoS neglected tropical diseases. Band 7, Nummer 10, 2013, S. e2302, doi:10.1371/journal.pntd.0002302, PMID 24130909, PMC 3794919 (freier Volltext).

[5] L. Moise, A. Piserchio, V. J. Basus, E. Hawrot: NMR structural analysis of alpha-bungarotoxin and its complex with the principal alpha-neurotoxin-binding sequence on the alpha 7 subunit of a neuronal nicotinic acetylcholine receptor. In: Journal of Biological Chemistry. Band 277, Nummer 14, April 2002, S. 12406–12417, doi:10.1074/jbc.M110320200, PMID 11790782.

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