β-Carotin-15,15′-Dioxygenase

β-Carotin-15,15′-Dioxygenase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	547 Aminosäuren
Kofaktor	Eisen
Bezeichner
Gen-Name	BCO1
Externe IDs	OMIM: 605748; UniProt Q9HAY6; CAS-Nummer: 37256-60-3;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.14.99.36, Monooxygenase
Reaktionsart	Oxidierende Spaltung
Substrat	β-Carotin + O2
Produkte	Retinal
Vorkommen
Homologie-Familie	Carotinoid-Oxygenase
Übergeordnetes Taxon	Bakterien, Tiere

Beta-Carotin–15,15′-Dioxygenase (BCO1) ist das Enzym, das β-Carotin in zwei Moleküle Retinal zerlegt und so als Vitamin A aktiviert. Dieser Vorgang findet beim Menschen vor allem im Darm, aber auch in Epithelzellen der Netzhaut, Leber und Nieren statt. Seltene Mutationen im menschlichen BCO1-Gen können zu erblicher Hypercarotinämie mit Vitamin-A-Mangel führen.

BCO1 gehört zu den Carotinoid-Oxygenasen und hat sich mit den mehrzelligen Tieren entwickelt. Homologe Proteine sind in einigen wenigen Bakterienarten vorhanden.^[1]

Katalysierte Reaktion

Oxidativer Abbau von β-Carotin (oben) unter Einwirkung von 15,15′-Dioxygenase führt über ein Dioxetan (Mitte) zu zwei Äquivalenten all-trans-Retinal (unten).^[2]

Einzelnachweise

↑ UniProt Q9HAY6
↑ Albert Gossauer: Struktur und Reaktivität der Biomoleküle, Verlag Helvetica Chimica Acta, Zürich, 2006, S. 147–148, ISBN 978-3-906390-29-1.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Retinol-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: Carotenoid Oxygenase. (engl.)

[1] UniProt Q9HAY6

[Gossauer-2] Albert Gossauer: Struktur und Reaktivität der Biomoleküle, Verlag Helvetica Chimica Acta, Zürich, 2006, S. 147–148, ISBN 978-3-906390-29-1.

[1]

[2]