Adrenomedullin
Protein
Adrenomedullin (ADM, von adrenal medulla, Nebennierenmark, wo es zuerst gefunden wurde) ist ein Peptid, das 1993 entdeckt wurde. Das humane ADM-Gen befindet sich auf dem Chromosom 11 und kodiert für das Präkursorprotein Pro-ADM mit 185 Aminosäuren, aus dem durch posttranslationale Modifikation ADM und PAMP entsteht. Das ADM-Peptid besteht aus 52 Aminosäuren und hat starke Ähnlichkeit zu CGRP (Calcitonin gene related peptide) und Amylin.
| Adrenomedullin | ||
|---|---|---|
| ||
| Stäbchenmodell des Adrenomedullin des Menschen (seitlich, frontal), nach PDB 2L7S | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 58 Aminosäuren | |
| Präkursor | Pro-ADM (185 AS) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | ADM | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere[1] | |
Adrenomedullin wird u. a. im Nebennierenmark, in der Niere und der Lunge sowie im insuffizienten Herz[2] gebildet. Es wirkt gefäßerweiternd und beeinflusst mehrere Systeme wie Kreislauf, Herz, Hormonsekretion und Atmung.
Einzelnachweise
Bearbeiten- ↑ InterPro: IPR001710 (englisch)
- ↑ M. Jougasaki, R. J. Rodeheffer u. a.: Cardiac secretion of adrenomedullin in human heart failure. In: The Journal of clinical investigation. Band 97, Nummer 10, Mai 1996, S. 2370–2376. doi:10.1172/JCI118680. PMID 8636418. PMC 507318 (freier Volltext).