Arylformamidase
Bei der Arylformamidase (KF) handelt es sich um das Enzym, das den zweiten Teilschritt im Abbau der Aminosäure Tryptophan, nämlich die Abspaltung von Formiat von N-Formylkynurenin katalysiert. Das Enzym kommt in Wirbeltieren vor. Beim Menschen wird es in allen Gewebetypen produziert.[1][2]
| Arylformamidase | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 308 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | AFMID | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.5.1.9, Hydrolase | |
| Reaktionsart | Abspaltung von Formiat | |
| Substrat | N-Formylkynurenin + H2O | |
| Produkte | Kynurenin + Formiat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Arylformamidase | |
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
Mäuse ohne KF zeigen Probleme mit den Nieren und dem Immunsystem, können aber teilweise N-Formylkynurenin abbauen. Dies bedeutet, dass es wahrscheinlich ein weiteres Enzym gibt, das diese Reaktion katalysiert.[3]
Das AFMID-Gen, das für die Arylformamidase codiert, ist das seltene Beispiel für ein Gen, dessen Expression umgekehrt mit der Acetylierung des Histons am Promotor korreliert.[4]
Katalysierte Reaktion
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+ H2O 
+ HCOO−
Von N-Formyl-L-kynurenin wird durch Hydrolyse Ameisensäure abgespalten und L-Kynurenin entsteht.
Weblinks
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- reactome.org: N-formylkynurenine + H2O ⇒ kynurenine + formate
Einzelnachweise
Bearbeiten- ↑ UniProt Q63HM1
- ↑ BioGPS-Eintrag
- ↑ Dobrovolsky VN, Bowyer JF, Pabarcus MK, et al: Effect of arylformamidase (kynurenine formamidase) gene inactivation in mice on enzymatic activity, kynurenine pathway metabolites and phenotype. In: Biochim. Biophys. Acta. 1724. Jahrgang, Nr. 1–2, Juni 2005, S. 163–72, doi:10.1016/j.bbagen.2005.03.010, PMID 15866519.
- ↑ Schuettengruber B, Doetzlhofer A, Kroboth K, Wintersberger E, Seiser C: Alternate activation of two divergently transcribed mouse genes from a bidirectional promoter is linked to changes in histone modification. In: J. Biol. Chem. 278. Jahrgang, Nr. 3, Januar 2003, S. 1784–93, doi:10.1074/jbc.M204843200, PMID 12411446.