Bakterien permeabilisierendes Protein

Protein in Homo sapiens

Das bakterien-permeabilisierende Protein (BPIP, von engl. Bactericidal/Permeability Increasing Protein; Gen-Name: BPI) ist ein Lipid-bindendes und porenbildendes Protein in Säugetieren. Es ist ein wichtiger Teil der angeborenen Immunantwort auf gramnegative Bakterien. Neben der bakterientötenden Funktion liefert BPIP zum einen einen wichtigen Beitrag bei der hochsensitiven Erkennung gramnegativer Bakterien, zum anderen kann es durch die Neutralisation von Lipopolysaccharid die Ausbildung eines septischen Schocks durch eine überschießende Immunantwort verhindern. BPIP wird in den Granulae polymorphonukleärer Leukozyten gebildet und ausgeschüttet.[2]

Bakterien permeabilisierendes Protein
Bakterien permeabilisierendes Protein
Bändermodell von der Seite, nach PDB 1EWF

Vorhandene Strukturdaten: 1bp1, 1ewf

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 456 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer, Dimer
Präkursor (487 aa)
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Transporter-Klassifikation
TCDB
Bezeichnung BPIP-Familie
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Säugetiere[1]

Humanes BPI (huBPI) ist ein ca. 55 kDa großes Glycoprotein, welches ursprünglich aus den azurophilen Granula humaner Neutrophilen isoliert werden konnte.

Literatur

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  • L. J. Beamer, S. F. Carroll, D. Eisenberg: Crystal structure of human BPI and two bound phospholipids at 2.4 angstrom resolution. In: Science. Band 276, Nummer 5320, Juni 1997, S. 1861–1864, ISSN 0036-8075. PMID 9188532.

Einzelnachweise

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  1. TCDB: 1.C.40
  2. UniProt P17213