Eigenschaften der 20 kanonischen Aminosäurereste.[ 1]
AS- Rest
Abk.
hydrophob
polar
geladen
positive
negativ
klein
winzig
aromatic
aliphatisch
Ala
A
X
–
–
–
–
X
X
–
–
Cys
C
X
–
–
–
–
X
–
–
–
Asp
D
–
X
X
–
X
X
–
–
–
Glu
E
–
X
X
–
X
–
–
–
–
Phe
F
X
–
–
–
–
–
–
X
–
Gly
G
X
–
–
–
–
X
X
–
–
His
H
X
X
X
X
–
–
–
X
–
Lys
K
X
X
X
X
–
–
–
–
–
Ile
I
X
–
–
–
–
–
–
–
X
Leu
L
X
–
–
–
–
–
–
–
X
Met
M
X
–
–
–
–
–
–
–
–
Asn
N
–
X
–
–
–
X
–
–
–
Pro
P
–
–
–
–
–
X
–
–
–
Gln
Q
–
X
–
–
–
–
–
–
–
Arg
R
–
X
X
X
–
–
–
–
–
Ser
S
–
X
–
–
–
X
X
–
–
Thr
T
X
X
–
–
–
X
–
–
–
Val
V
X
–
–
–
–
X
–
–
X
Trp
W
X
X
–
–
–
–
–
X
–
Tyr
Y
X
X
–
–
–
–
–
X
–
Eigenschaften der 20 kanonischen Aminosäurereste
Aminosäurerest
Code
Code
Seitenkette
Klasse
Größe
van-der-Waals-Volumen
Polarität
Hydrophobizität [ 2]
Acidität oder Basizität
Säurekonstante pKs
Alanin
Ala
A
-CH3
winzig
67
unpolar
1,8
neutral
Arginin
Arg
R
-CH2 CH2 CH2 NH-C(NH)NH2
148
polar
-4,5
basisch (stark)
12,48
Asparagin
Asn
N
-CH2 CONH2
klein
96
polar
-3,5
neutral
Asparaginsäure
Asp
D
-CH2 COOH
klein
91
polar
-3,5
sauer
3,90
Cystein
Cys
C
-CH2 SH
winzig
86
polar
2,5
neutral
8,18
Glutaminsäure
Glu
E
-CH2 CH2 COOH
109
polar
-3,5
sauer
4,07
Glutamin
Gln
Q
-CH2 CH2 CONH2
114
polar
-3,5
neutral
Glycin
Gly
G
-H
winzig
48
unpolar
-0,4
neutral
Histidin
His
H
-CH2 (C3 H3 N2 )
aromatisch
118
polar
-3,2
basisch (schwach)
6,04
Isoleucin
Ile
I
-CH(CH3 )CH2 CH3
aliphatisch
124
unpolar
4,5
neutral
Leucin
Leu
L
-CH2 CH(CH3 )2
aliphatisch
124
unpolar
3,8
neutral
Lysin
Lys
K
-CH2 CH2 CH2 CH2 NH2
135
polar
-3,9
basisch
10,54
Methionin
Met
M
-CH2 CH2 SCH3
124
unpolar
1,9
neutral
Phenylalanin
Phe
F
-CH2 (C6 H5 )
aromatisch
135
unpolar
2,8
neutral
Prolin
Pro
P
-CH2 CH2 CH2 -
klein
90
unpolar
-1,6
neutral
Serin
Ser
S
-CH2 OH
winzig
73
polar
-0,8
neutral
Threonin
Thr
T
-CH(OH)CH3
klein
93
polar
-0,7
neutral
Tryptophan
Trp
W
-CH2 (C8 H6 N )
aromatisch
163
polar
-0,9
neutral
Tyrosin
Tyr
Y
-CH2 (C6 H4 )OH
aromatisch
141
polar
-1,3
neutral
10,46
Valin
Val
V
-CH(CH3 )2
aliphatisch
klein
105
unpolar
4,2
neutral
↑ Taylor, W.R. (1986): The classification of amino acid conservation. In: J. Theor. Biol. Bd. 119, S. 205-218. PMID 3461222
↑ Kyte, J. & Doolittle, R.F. (1982): A simple method for displaying the hydropathic character of a protein In: J. Mol. Biol. Bd. 157, S. 105-132. PMID 7108955