Phosvitin im Eidotter
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Die Bindung von Eisen in Eidottern von Hühnereiern erfolgt durch das Protein Phosvitin. Dieses enthält besonders viel von der Aminosäure Serin. Die Aminosäuresequenz beinhaltet Serinblöcke von sechs bis acht Einheiten, welche von unterschiedlichen Aminosäureblöcken unterbrochen wird.[1] Die Hydroxidgruppen im Serin sind häufig mit Phosphorsäure verestert. Die resultierende Verbindung wird als Phosphoserin 1 bezeichnet und enthält viele anionische Gruppen. Dadurch ermöglichen die Phosphoserin-Reste die Komplexierung von unter Anderem Eisen (1). Wird ein Hühnerei zu lange gekocht, werden zunächst die Eisenionen freigesetzt, sodass die veresterten Serineinheiten zurück bleiben (2). Schließlich werden die Phosphorsäureester durch Verseifung vom Protein abgespalten, sodass die Serinblöcke zurückgebildet werden (3). Außerdem entsteht Hydrogenphosphat.[2] Die Eisenionen diffundieren zur Grenzfläche zwischen Eidotter und Eiklar, wo sie zusammen mit Schwefelwasserstoff den charakteristischen, schwarzbraunen Rand bilden.
- ↑ Römpp Online-Lexikon: Phosvitin, Stand 2003.
- ↑ Roth, K.(2010): Chemische Köstlichkeiten. 1. Auflage, Weinheim: Wiley-VCH. S. 34f.