Butyrylierung
Die Butyrylierung ist eine posttranslationale Modifikation von Proteinen.
Eigenschaften
BearbeitenButyrylierungen kommen in Eukaryoten vor.[1] Neben der Acetylierung, der Propionylierung, der Crotonylierung,[2] der Myristylierung und der Palmitoylierung ist sie eine Form der Acylierung von Proteinen. Die Butyrylierung erfolgt an der ε-Aminogruppe von Lysinen.[1] Butyrylierte Proteine in Eukaryoten sind beispielsweise Histone.[1][3][4] Vermutlich wird die Butyrylierung wie auch die Propionylierung in Eukaryoten durch die Enzyme p300 und CREB-Binding-Protein, aber unter Verwendung von Butyryl-CoA katalysiert.[1][5]
Einzelnachweise
Bearbeiten- ↑ a b c d Y. Chen, R. Sprung, Y. Tang, H. Ball, B. Sangras, S. C. Kim, J. R. Falck, J. Peng, W. Gu, Y. Zhao: Lysine propionylation and butyrylation are novel post-translational modifications in histones. In: Molecular & cellular proteomics : MCP. Band 6, Nummer 5, Mai 2007, S. 812–819, doi:10.1074/mcp.M700021-MCP200, PMID 17267393, PMC 2911958 (freier Volltext).
- ↑ B. R. Sabari, D. Zhang, C. D. Allis, Y. Zhao: Metabolic regulation of gene expression through histone acylations. In: Nature reviews. Molecular cell biology. Band 18, Nummer 2, 02 2017, S. 90–101, doi:10.1038/nrm.2016.140, PMID 27924077, PMC 5320945 (freier Volltext).
- ↑ S. Zhao, X. Zhang, H. Li: Beyond histone acetylation-writing and erasing histone acylations. In: Current opinion in structural biology. Band 53, 12 2018, S. 169–177, doi:10.1016/j.sbi.2018.10.001, PMID 30391813.
- ↑ S. Liu, W. Chang, Y. Jin, C. Feng, S. Wu, J. He, T. Xu: The function of histone acetylation in cervical cancer development. In: Bioscience Reports. Band 39, Nummer 4, April 2019, S. , doi:10.1042/BSR20190527, PMID 30886064, PMC 6465204 (freier Volltext).
- ↑ S. Lee: Post-translational modification of proteins in toxicological research: focus on lysine acylation. In: Toxicological research. Band 29, Nummer 2, Juni 2013, S. 81–86, doi:10.5487/TR.2013.29.2.081, PMID 24278632, PMC 3834447 (freier Volltext).