Crabrolin

Crabrolin
	Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Masse/Länge Primärstruktur	13 Aminosäuren
Bezeichner
Externe IDs	UniProt P01518;
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Hornissen

Crabrolin bezeichnet ein im Gift von Hornissen (Vespa) vorkommendes, antimikrobiell wirkendes Polypeptid, das aus 13 Aminosäuren besteht.^[1] Die Substanz wurde erstmals 1984 durch Antonio Argiolas und John J. Pisano isoliert und in ihrer Struktur beschrieben.

Die Aminosequenz lautet: FLPLILRKIVTAL-NH₂ (beim letzten Leucin handelt es sich um Leucinamid)

Crabrolin wirkt antimikrobiell, insbesondere bei Gram-negativen Bakterien.^[2] Zudem zeigt es eine hämolytische Aktivität.

Einzelnachweise

↑ A. Argiolas, J. J. Pisano: Isolation and characterization of two new peptides, mastoparan C and crabrolin, from the venom of the European hornet, Vespa crabro. In: Journal of Biological Chemistry. 259, Washington 1984, S. 10106–10111. PMID 6206053; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
↑ Krishnakumari, V. und Nagaraj, R. (1997): Antimicrobial and hemolytic activities of crabrolin, a 13-residue peptide from the venom of the European hornet, Vespa crabro, and its analogs. In: J Pept Res. 50(2); 88–93; PMID 9273892; doi:10.1111/j.1399-3011.1997.tb01173.x

[1] A. Argiolas, J. J. Pisano: Isolation and characterization of two new peptides, mastoparan C and crabrolin, from the venom of the European hornet, Vespa crabro. In: Journal of Biological Chemistry. 259, Washington 1984, S. 10106–10111. PMID 6206053; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)

[2] Krishnakumari, V. und Nagaraj, R. (1997): Antimicrobial and hemolytic activities of crabrolin, a 13-residue peptide from the venom of the European hornet, Vespa crabro, and its analogs. In: J Pept Res. 50(2); 88–93; PMID 9273892; doi:10.1111/j.1399-3011.1997.tb01173.x

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