Cystin-Knoten
Der Cystin-Knoten (engl. cystine knot) ist eine Proteinstruktur, die aus drei Disulfidbrücken gebildet wird (d. h. aus drei Paaren von Cystein-Aminosäureresten). Die Polypeptidkette zwischen zwei dieser Disulfidbrücken bildet einen Ring, durch den die dritte Disulfidbrücke führt (sogenannte Rotaxan-Struktur). Cystin-Knoten kommen in vielen Proteinen vor und stabilisieren die Tertiärstruktur des Proteins. Es werden drei verschiedene Typen von Cystin-Knoten unterschieden, die sich in der Topologie der Disulfidbrücken unterscheiden:[1]
- Wachstumsfaktor-Cystin-Knoten (engl. Growth Factor Cystine Knot, GFCK)
- Inhibitor-Cystin-Knoten (engl. inhibitor cystine knot, ICK), der in Spinnen und Schneckengiften häufig anzutreffen ist
- Zyklischer Cystin-Knoten (engl. cyclic cystine knot oder cyclotide)
Der Wachstumsfaktor-Cystin-Knoten (GFCK) wurde erstmals in der Struktur des Nervenwachstumsfaktors beschrieben, die 1991 durch Kristallstrukturanalyse von Tom Blundell bestimmt wurde.[2] Alle bisher bekannten GFCK-Strukturen sind dimer, aber sie unterscheiden sich in der Art und Weise der Dimerisierung[3].
Einzelnachweise
Bearbeiten- ↑ Norelle L Daly, David J Craik: Bioactive cystine knot proteins. In: Current Opinion in Chemical Biology. 15. Jahrgang, Nr. 3, Juni 2011, S. 362–368, doi:10.1016/j.cbpa.2011.02.008 (elsevier.com [abgerufen am 12. April 2019]).
- ↑ Neil Q. McDonald, Risto Lapatto, Judith Murray Rust, Jennifer Gunning, Alexander Wlodawer, Tom L. Blundell: New protein fold revealed by a 2.3-Å resolution crystal structure of nerve growth factor. In: Nature. 354. Jahrgang, Nr. 6352, Dezember 1991, S. 411–414, doi:10.1038/354411a0 (nature.com [abgerufen am 12. April 2019]).
- ↑ Xuliang Jiang, James A. Dias, Xiaolin He: Structural biology of glycoprotein hormones and their receptors: Insights to signaling. In: Molecular and Cellular Endocrinology. 382. Jahrgang, Nr. 1, Januar 2014, S. 424–451, doi:10.1016/j.mce.2013.08.021 (elsevier.com [abgerufen am 12. April 2019]).