Diskussion:Amatoxine

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Von den Verwaisten, falls noch benötigt. --Gruß Crux 02:26, 1. Mai 2006 (CEST)

Bei den Angaben zur LD-50 fehlt die Dimension und die Tierspezies. Es handelt sich um mg/kg Körpergewicht gegeben oral bei der Maus.

Hab ich ergänzt. (Quelle für LD50 wäre ganz gut, da es andere Untersuchungen mit anderen Ergebnissen gibt.)

Proteolytische Spaltung

Im Artikel steht : Der Abbau mittels Proteasen erfolgt nämlich immer entweder vom Carboxylende oder vom Aminoende des entsprechenden Proteins, aber bei den Amanitinen gibt es keine "Enden" in diesem Sinne. (siehe dazu auch Peptidase )

Was ist denn mit Endopeptidasen ? Gruß, Fermenterboy 12:25, 14. Jan. 2007 (CET)

Ja, da steht Mumpitz! Durch den Ringschluss gibt es einen Gewinn an Stabilität, die Begründung ist aber völlig daneben. Den größten Einfluss dürfte haben, dass das Peptid einfach in kein aktives Zentrum von Proteasen passt, da es zyklisch und verbrückt ist, also nicht "aufgeklappt" werden kann.

Soll man das mal ändern oder wenigstens die Begründung löschen? Gruß, --Acidpsycho 16:28, 6. Mai 2009 (CEST)

4,5-Dihydroxy-L-isoleucin

Zitat aus dem Artikel:

In den Amanitinen wurde erstmals das (4R)-4,5-Dihydroxy-L-isoleucin als neue Aminosäure entdeckt.

Dann müsste aber irgendwo einer von R¹ und R² H und gleichzeitig der andere OH sein - das ist aber in der Liste nicht der Fall, denn dort enthält R¹ jeweils noch ein Kohlenstoffatom. 193.171.121.30 04:17, 1. Aug. 2007 (CEST)

UniProt P85421 listet Aminosäure 1 als (3R,4R)-4,5-dihydroxyisoleucine in α-Amanitin und als (3R,4S)-4-hydroxyisoleucine in γ-Amanitin. Das bestätigt deine Kritik. -- Ayacop 09:49, 28. Mai 2009 (CEST)

Ich habe die Tabelle als Aminosäurentabelle umgeschrieben und noch eine vollständige Struktur (mit Stereochemie!) danebengesetzt. -- Ayacop 11:33, 28. Mai 2009 (CEST)

Ribosomale Synthese?

Die englische Seiten behaupten z.T., es handle sich um nichtribosomal synthetisierte Proteine. Hingegen existiert http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?artid=2141914 , wo das Gegenteil behauptet wird. Kennt sich jemand hinreichend aus, um das zu beurteilen und eventuell zu ergänzen (in en: auch gleich, dort habe ich auch einen Vermerk auf die Diskussionsseite gesetzt). --Ralf Muschall 00:19, 19. Aug. 2008 (CEST)#

α-Amanitin ist in UniProt eingetragen, was ein Hinweis auf normale Transkription ist. Leider fehlt ein Link auf eine mRNA-Sequenz. Also noch unklar. -- Ayacop 09:25, 28. Mai 2009 (CEST)

R3 <--> R5?

Die Daten stammen übrigens aus dem Römpp-Lexikon; bei den Strukturen sind allerdings R3 und R5 gegenüber der im Römpp abgebildeten Struktur vertauscht. Gruß --FK1954 19:34, 23. Mär. 2009 (CET)

Änderung des Artikelnamen von Amanitine nach Amatoxine

Da die Englischprachige Wikipedia, sowie auch die von fi: hr: it: pl: und weitere, die Amanitine unter dem Lemma Amatoxine abhandeln, schlage ich eine Änderung des Lemmas in Amatoxine vor. --Arbol01 02:09, 28. Mai 2009 (CEST)

UniProt führt α- und γ-Amanitin als Synonym für Amatoxin (UniProt P85421), aber hat für β-Amanitin einen unbearbeiteten Eintrag eines 32-Aminosäuren-Fragments. Pubchem findet mit "amatoxin" nur α-, β- und γ-Amanitin. Ich bin daher der Ansicht, dass die Benennung "amatoxine" für alle aufgeführten Substanzen Theoriefindung ist und belegt werden sollte. -- Ayacop 09:39, 28. Mai 2009 (CEST)

Gut, die Belege habe ich jetzt selbst gefunden, insbesondere sollten alle Fragen in [1] S. 167ff beantwortet sein. Danke, Google. -- Ayacop 10:11, 28. Mai 2009 (CEST)