Diskussion:Cytochrom-c-Oxidase

Anmerkungen

Lieber Autor,

schön, dass es nun einen eigenen Eintrag für die Cytochrom c Oxidase gibt. Hier 2 flüchtige Anmerkungen:

- Cytochrom c Oxidasen gibt es in fast allen atmenden Lebewesen (also auch solchen ohne Mitochondrien, siehe Literaturangaben), sie ist auch für nahzu sämtlichen Sauerstoffverbrauch aller atmenden Organismen verantwortlich.

Richtig, aber es gibt auch alternative Cytochrom c Oxidasen (cbb3, AOX) und Chinol Oxidasen (bo3, bd). Vielleicht kannst Du einen Absatz dazu schreiben? --Hoffmeier 14:57, 13. Sep 2006 (CEST)

Den Absatz habe ich geschrieben. Ich denke, er sollte als erstes (also vor Struktur) stehen. Ich stelle ihn vorerst hier zu Verbesserungsvorschlägen zur Verfügung. Ein paar Bemerkungen: Die Schreibweise Cytochrom-c-Oxidase in der Literatur meines Wissens nicht zu finden, also habe ich den Absatz in meiner gewohnten Schreibweise verfasst.

Der Absatz klingt gut. Eine kleine Anmerkung zu "atmenden Organismen": es gibt auch anaerobe Atmung z.B. N-Atmung bei den denitrifizierenden Bakterien. Vielleicht sollte man schreiben: "aerob atmende Organismen"?

Zur Schreibweise: Diese Schreibweise gefällt mir auch nicht. Ich denke, ich werde einen Revert zur vorhergehenden Schreibweise machen. --Hoffmeier 13:26, 30. Okt. 2006 (CET)

Die Enzymfamilie der Häm-/Kupfer Oxidasen

Die Cytochrom c Oxidase gehört zur Familie der Häm-/Kupfer Oxidasen, die bei allen atmenden Organismen den finalen Elektronenakzeptor der Atmungskette darstellen. Sie sind für nahezu sämtlichen Sauerstoffverbrauch der atmenden Organismen verantwortlich. Die Oxidasen sind bei Eukaryonten in der inneren Mitochondrienmembran, bzw. bei Prokaryonten in der inneren Zellmembran eingelagert. Varianten der Cytochrom c Oxidase kommen in der Zellmembran aerober Bakterien vor. Diese enthalten zum Teil modifizierte Kofaktoren (Häm-Varianten), oder verwenden andere Elektronendonoren als Cytochrom c (Chinol-Oxidasen z.B. in Escherichia coli). Sie besitzen sämtlich große strukturelle und funktionelle Homologie und enthalten im aktiven Zentrum eine Häm-Gruppe und ein Kupfer-Ion.

- der aktive Transport von 4 Protonen trägt nur zur Hälfte zum Aufbau des Protonengradienten bei. Die Reduktion von Sauerstoff zu Wasser alleine entspricht dem Transport von ebenfalls 4 Protonen.

Richtig, der Verbrauch von 4 Protonen zur Wasserbildung steht zwar im Text weiter oben, aber man sollte das auch beim Protonengradienten erwähnen. --Hoffmeier 14:57, 13. Sep 2006 (CEST)

(4 negative Ladungen auf der negativen Seite der Membran weniger, Verbrauch von 4 Protonen aus der positiven Membranseite).

Zitat: "4 negative Ladungen auf der negativen Seite der Membran weniger" - welche negativen Ladungen meinst Du?

Zitat: "Verbrauch von 4 Protonen aus der positiven Membranseite" - Du meinst sicherlich "Verbrauch von 4 Protonen aus der negativen Membranseite"

--Hoffmeier 14:57, 13. Sep 2006 (CEST)

Zusammenschreibung

Es heißt Cytochrom-c-Oxidase mit Bindestrichen. Im Deutschen werden Substantive grundsätzlich zusammen geschrieben. Siehe WP:NK --androl 13:07, 16. Okt. 2006 (CEST)

Der systematischer Name dieser Enzymklasse ist: "Donor:Acceptor Oxidoreduktase", also ohne Bindestriche. --Hoffmeier 01:38, 6. Nov. 2006 (CET)

"Donor:Acceptor Oxidoreduktase"?? versteh ich nicht. Es heißt (korrigier mich) "das Cytochrom" und "die Oxydase". Wenn du "Die Cytochrom-c-Oxidase" sagst (wie es im artikel vorkommt), ist "die Oxidase" das Hauptwort, und dann gilt Durchkopplung von allem was dazwischen steht. Ansonsten wäre es "Das Cytochrom (namens) 'C Oxydase'". Siehe Deppenleerzeichen --androl 00:52, 19. Jan. 2007 (CET)

Wie der Name Oxidoreduktase sagt, oxidiert das Enzym das Substrat Cytochrom c und reduziert das zweite Substrat Sauerstoff. Die beiden Substrate werden nach IUBMB-Normenklatur durch einen Doppelpunkt getrennt. In der Kurzform wird das zweite Substrat weggelassen (und damit auch die Redutaseaktivität), somit wird daraus Cytochrom c Oxidase.

In den Koventionen für Chemie- und Biologie-Artikel wird der wissenschaftlichen Schreibweise den Vorzug zur deutschen Schreibweise (keine Deppenleerzeichen) gegeben. Gruss, --Hoffmeier 16:16, 7. Feb. 2007 (CET)

Nachdem mir gerade ein Link auf diesen Artikel ins Auge stach, weil Cytochrom-c-Oxidase nicht durchgekoppelt war, war ich versucht den Artikel direkt zu verschieben. Allerdings habe ich beim Blick auf die Versionsgeschichte gesehen, dass ich offensichtlich nicht als erster die Idee hatte. Meiner Meinung gilt hier die Rechtschreibung und Cytochrom-c-Oxidase ist in erster Linie ein zusammengesetztes Substantiv und muss daher mit Bindestrichen durchgekoppelt werden. Ein Blick in die Kategorie Enzyme und deren Unterkategorien verrät, dass das bei den meisten Enzymen bereits der Fall ist. Auch in den mir zugänglichen Lehrbüchern wird durchgekoppelt, wobei der Alberts kein Bindestrich zwischen Cytochrom und c schreibt. --NEUROtiker 21:27, 28. Apr. 2008 (CEST)

so wie der Artikel momentan geschrieben ist, sträuben sich mir die Haare. Da ist nicht nur "Die Cytochrom c Oxidase" nicht durchgekoppelt, auch "Häm-Kupfer Oxidasen" ist keine korrekte deutsche Schreibweise ("Chinol-Oxidasen" weiter unten ist dagegen mit Bindestrich). Wenn in den dir bekannten Lehrbüchern durchgekoppelt wird, dann darfst du den Artikel sofort verschieben. --androl ☖☗ 23:54, 29. Apr. 2008 (CEST)

Habe den Artikel verschoben. --NEUROtiker 23:51, 5. Mai 2008 (CEST)

Funktion

Hallo, ich habe ein paar Bemerkungen zum Absatz Funktion, bevor ich diese direkt ändere wollte ich meine Änderungsvorschläge aber zur Diskussion stellen:

Die Reaktion ist in 5 Schritte unterteilt. Das ist eine recht willkürliche Behauptung. Besser man schreibt: "Es konnten photometrisch 6 Intermediate aufgezeigt werden, die sich durch die Anzahl aufgenommener Elektronen bzw. durch die Art der Sauerstoffbindung an das Reaktionszentrum unterscheiden. Zahlreiche weitere Intermediate wurden postuliert". Noch besser man vereinfacht und läßt das ganz weg, um den Absatz nicht unnötig kompliziert werden zu lassen.

Im ersten Schritt geben zwei reduzierte Cyt c (vom Komplex III) 2 e− an das CuA/CuA-Zentrum (bestehend aus zwei Cu-Atomen und stabilisierenden Aminosäureseitenketten) ab. Die e− werden dann über Häm a an Häm a3 und das CuB weitergeleitet und reduzieren diese. Da dies nacheinander geschieht und man zwischen zwei Intermediaten unterschieden kann (E und R2), würde ich nicht von dem ersten Schritt schreiben. Auch sollte man die Struktur des CuA-Zentrums ind das Kapitel Struktur stellen. Mein Vorschlag wäre "Geht man vom vollständig oxidiertem Zustand der Cytochrom c Oxidase aus werden nacheinander zwei Elektronen über das CuA- und das Häm a - Zentrum in das katalytisch aktive Häm a3 - CuB-Zentrum transferiert.

Jetzt kann der Sauerstoff (O2 entspricht O=O) durch Aufnahme von 2 Elektronen als Peroxid (O22- entspricht -O-O-) an das reaktive Zentrum binden (Fe3+-O-O-CuB).

Das ist falsch: der Sauerstoff bindet zunächst als "Superoxy" also als Fe(3+)-O=O (mit einer negativen Ladung am Sauerstoff) an das Häm a3. Dieses Intermediat wird als "A" oder "Oxy-Intermediat" bezeichnet, es wurde sogar die O=O-Streckschwingung des an das Eisen gebundenen Sauerstoffs mittels Resonanzramanspektroskopie nachgewiesen. Nun erfolgt quasi instantan der O=O Bindungsbruch durch die Reduktion mit 4 Elektronen. Das entstandene Intermediat wurde als "P-Intermediat" (wie Peroxi-) bezeichnet, da fäschlicherweise eine Stufenweise Reduktion des Sauerstoffs vermutet wurde. Ebenfalls durch Resonanz-Raman Experimente konnte gezeigt werden, dass ein Oxoferryl-Intermediat vorliegt, durch den Nachweis einer Fe(4+)=O^2- -Schwingung. Das hat physiologische Relevanz, denn so kann die Bildung von giftigen, reaktiven Sauerstoffspezies vermieden werden! Mein Vorschlag wäre: "Im 2 Elektronen-reduzierten Zustand bindet das Häm a3 Zentrum den Sauerstoff, dieser wird konzertiert mit 4 Elektronen reduziert. Die zwei gebildeten Sauerstoffionen binden als Oxo-Gruppe (=O^2-) an das Häm a3 und das CuB-Zentrum.

Durch zwei weitere Cyt c erreichen die letzten erforderlichen 2 Elektronen und 2 Protonen das reaktive Zentrum und es entsteht jeweils eine OH-Gruppe am Fe3+ des Häm a3 und eines am CuB. Nun folgen zwei weitere Protonen, die mit der OH-Gruppe reagieren und Wasser bilden. Gleichzeitig werden vier Protonen in den Intermembranraum gepumpt. Das Enzym steht für einen neuen Zyklus bereit.

Sie sprechen im ersten Satz zum ersten mal von Protonen, dabei wurden bis zur Ausbildung des "P-Intermediats bereits 2 Protonen gepumpt und 2 weitere "chemische" Protonen auf das aktive Zentrum übertragen. Weiterhin ist nicht bekannt, wann genau Hydroxydliganden (mit einer negativen Ladung)und später Wasser entstehen, du könntest hier höchstens eine Vermutung aussprechen. Die 4 Protonen werden auch nicht gleichzeitig zur Wiedergewinnung des Grundzustands gepumpt, sondern jedes mal, wenn ein Elektron in das reaktive Zentrum injiziert wird. Leider ist ein genauer Mechanismus noch nicht bekant, wie in der 4. Zeile des Kapitels erwähnt. Mein Vorschlag wäre: "Durch die Aufnahme von 2 weiteren Elektronen, und die Abspaltung von 2 Wassermolekülen relaxiert das Enzym wieder zum Ausgangszustand. Protonenaufnahme und Pumpschritte sind mit jedem der Elektronentransferreaktionen vom reduzierten Cytochrom c zum Reaktionszentrum verbunden." Hier habe ich unterschlagen, dass die Wasserabspaltung auch vom vollständig oxidiertem zum 1 Elektronen-reduziertem Zustand erfolgen könnte. Ich denke das zu Formulieren müsste man die Intermediate O, E, R2, A, P und F einführen, was meiner Meinung nach unbedingt vermieden werden sollte. Zuletzt würde ich noch gerne hinzufügen: "Die für die Wasserbildung erforderlichen Protonen werden nur von der Innenseite der Membran aufgenommen, die Ausbildung eines Protonengradienten durch die Protonenpumpaktivität der Oxidase wird demnach zusätzlich verstärkt."

Ich habe die Änderungen vorgenommen, sowie Zwecks geeigneter Überleitung den Satz "Redoxreaktion und Protonentranslokation sind in der Cytochrom c Oxidase über einen bisher nicht bekannten Mechanismus miteinander gekoppelt." an anderer Stelle ersetzt durch: "Das komplexe Zusammenspiel der ablaufenden Sauerstoffchemie, der Elektronentransferreaktionen, sowie den Protonenaufnahme- und Pumpschritten und deren genauen zeitlichen Abfolgen konnten bisher noch nicht detailliert aufgeklärt werden." (nicht signierter Beitrag von 129.70.90.232 (Diskussion) )

Nur Mut, vielleicht könnte man auch noch ein entsprechendes Bild zum katalytischen Zyklus beisteuern. Gruss, --Hoffmeier 01:52, 28. Nov. 2007 (CET)

• Das hat nicht mal 8 Jahre gedauert, und dafür sind's auch zwei Bildchen geworden. Ich habe beim Beschreibungstext die obigen Beschreibungen nicht zu Rate gezogen, sondern der Literatur vertraut. Soweit ich sehen kann, widerspricht meine Beschreibung nicht der WP:en Version. Sie ist aber wesentich umfangreicher.--Asw-hamburg (Diskussion) 15:06, 18. Aug. 2015 (CEST)

Übersetzung

Liebe Autoren,

Da ich entdeckt habe, dass dieser Artikel in der russischen Wiki zwei Zeilen umfasste, schämte ich mich dafür und habe ihn teilweise ins Russische übersetzt. Dies habe ich natürlich im neuen Artikel vermerkt; die Beschreibung des Mechanismus ist auf meinem bzw. Stryers Mist gewachsen. Ich hoffe, dass das für alle Beteiligten o.k. ist! :-)

-- MultiOlga 22:11, 15. Okt. 2010 (CEST)

Anzahl der Protonen

Lieber Autor,

die Anzahl der Protonen in der Transportgleichung stimmt nicht mit der im Seitenkasten, siehe Substrat und Produkt, überein.

Mit freundlichen Grüßen, M. (nicht signierter Beitrag von 141.109.112.28 (Diskussion) 16:54, 12. Aug. 2014 (CEST))

Der Seitenkasten war falsch. erledigtErledigt – Asw-hamburg (Diskussion) 15:12, 18. Aug. 2015 (CEST)