Diskussion:Stickland-Reaktion

Habe die Einschränkung auf α-AS mit Jüs Einverständnis wieder gelöscht, siehe auch Nismans Definition (1954). --Bollisee 23:32, 23. Aug. 2008 (CEST)

Quellen für das C.-sporogenes-Beispiel (erl.)

@Yikrazuul: Kannst Du bitte auch die Quellen für das Beispiel Alanin-Glycin-Pärchen angeben. Insbesondere Verwendung von NADH/NAD+. Entsteht da wirklich kein Wasserstoff? Wenn das nicht klar untersucht ist, sollten die NADHs durch Elektronenäquivalente ersetzt werden, kann man 2[H] schreiben, wenn die Chemiker damit einverstanden sind. Außerdem sollte die Untersuchung für die Alanindehydrogenase angegeben werden, C. sprogenes könnte auch transaminieren. So ist die Reaktion zwar plausibel, aber es gibt theoretisch andere Möglichkeiten. Ich kenne die Details bei C. sporogenes nicht. Bitte auch in der Gleichung Alanin in D-Alanin ändern, da man unter Alanin generell L-Alanin versteht. C. sporogenes verwendet nur D-Alanin. Jetzt ist die Gleichung so prominent, dass man diese Angabe im Text leicht übersieht. Gruß --Bollisee 02:26, 7. Jan. 2009 (CET)

Hallo Bollisee! Hier die Antworten

A) NADH:

Also, wie in der angegebenen Literatur wird immer NAD⁺/NADH bei der Gärung verwendet. Selbst bei „Biology of the Prokaryotes“ (S. 312) steht z. B., dass die Glycinreduktase NADH benötigt. von NADPH habe ich auch noch nichts gelesen. Ich weiß, es gibt diese Reaktionen, die aus Acetyl-CoA mittes Ferredoxin und CO2 Pyruvat herstellen. Aber das ist 'ne andere Geschichte. Es wäre auch nicht sinnvoll, die Reduktionsäquivalente in Form von H₂ "wegzuwerfen". Möglicherweise passiert dies ja bei der Vergärung einzelner AS...

Die "Clostridien" sind da manchmal schlauer als wir denken. Beispielsweise kann Ruminococcus albus und einige andere die Wasserstoffproduktion vs. Ethanolproduktion fein regulieren. Bei Glycinmangel wäre dies eine Option, denn bei der Wasserstoffherstellung kann noch 1/3 ATP durch das Protonenpumpen entstehen. Zweite Möglichkeit wäre, mit der PDH erst Ferredoxin herstellen und daraus mit rnf NADH herstellen und zwei Protonen rauspumpen, das NADH wird weiterverwertet (hypthetisch hier ans Glycin), hier kann also noch mal zusätzlich 1/2 ATP entstehen. Dabei entsteht kein Wasserstoff (Seedorf et al., 2008), auf jeden Fall würde so etwas den Clostridien ähnlich sehen. Energie wäre genug da für eine irreversible ATP-Bildung, das habe ich nachgerechnet. Im Regelfall ist ansonsten H₂ bei Gärern nicht "wegzuwerfen", sondern die sind froh, das loszuwerden (außer bei Glycin). Allerdings hat ME selbst Andreesen in "Acetogens" da noch ein paar Zweifel bei der Glycingärung geäußert.

B) Alanindehydrogenase

Nun, vielleicht könnte ich das noch präzisieren. Im Brock steht, dass C. sporogenes "eine Mischung aus Glycin und Alanin, wie in Abb. 13.60 dargestellt," abbaue. Diese Abbildung entspricht prinizipiell der, wie im Artikel angegeben. In Fritsche ist dies C. botulinum UND C. sporogenes (auch dort "diesselbe" Abbildung). Im Schlegel steht, dass eine NAD⁺-abhängige Alanindehydrogenase Alanin deaminiert.

Die haben die Versuche nicht selber gemacht. Wen zitiert denn Schlegel an der Stelle? Vielleicht kann ich Dir das Originalpaper besorgen. Bei der Alanindehydrogenase hast Du recht, NADPH wird ME nur in der Gegenrichtung verwendet.

C) D oder L?

Auch hier gibt es keine eindeutige Lösung. In den mir vorliegenenden Quellen steht zunächst nur Alanin. In "Structural and Functional Relationsships in Prokaryotes" (S. 542) wird sogar explizit L-Alanin gesagt. Ich kann mir vorstellen, dass entweder D-Alanin in L-Alanin racemisiert wird, oder das beide Stereoisomere gehen. Für D-Alanin habe ich noch keine Quelle gefunden, daher habe ich es erst mal ohne L/D belassen. Beim C. botulinum wäre es m. E. sogar sinnvoller, wenn der L-Ala "verdaut".

Wenn sich das Schema explizit auf C. sporogenes bezieht, dann muss es D-Alanin heißen, die Quelle haben wir im Artikel sogar selber zitiert (Stickland 1934) und Stickland schreibt das ausdrücklich. Wenn das in den Prokaryotes stehen sollte, hätte der Autor das Sticklandpaper nicht richtig gelesen. Vielleicht ist es dort aber anders formuliert? Um das zu lösen, könntest Du das Schema auf beide beziehen (Wenn das zulässig ist), dann braucht man D oder L nicht mehr zu beachten.

Grüße, -- Yikrazuul 19:03, 9. Jan. 2009 (CET)

Ich hoffe mal das hilft weiter, auf alle Fälle würde ich mich bei der PDH nicht auf NADH festlegen, beim Rest kann wahrscheinlich keiner wirklich "besserwissen". --Bollisee 00:52, 11. Jan. 2009 (CET)

Hallo Bollisee, danke für die Ausführungen. Was die NADH/Ferredoxin Sache betrifft, könnte ich da vielleicht doch noch was gefunden haben. In "Biology of the Prokaryotes" steht immerhin, dass aerobe Organismen NAD⁺ verwenden, aber anaerobe die mir bekannte Ferredoxin-abhäng. Reduktase. Vermutlich haben das viele Autoren nicht explizit genug erwähnt. Das werde ich in den Text miteinfließen lassen. Darüber hinaus scheinen anaerobe Organismen AS über Aminotransferasen zu deaminieren. So wird bei C. propionicum Alanin zu Pyruvat über eine Alanin-Aminotransferase mittels 2-Oxoglutarat umgesetzt. Auch das werde ich nun im Text präzisieren. Was die Referenzen in den Büchern betrifft: Nun, die gibt es dort nicht. Leider... Grüße, -- Yikrazuul 13:20, 11. Jan. 2009 (CET)

@Yikrazul. Hallo, habe das noch mal gelesen und das D-Alanin festgelegt. Stickland hat das überprüft, siehe Zitat, das ich hinzugefügt habe. So wie es jetzt geschrieben ist, ist die Festlegung wohl notwendig. Abbildung: Kannst Du noch bitte den Link zur richtigen Datei bei der Abbildung anlegen, das scheint versehentlich noch auf eine alte Version mit NADH zu linken. Noch zu Ferredoxin bzw. NADH: Aerobe Organismen können keine Sticklandreaktion, zumindest sind ME bisher keine bekannt, daher doch eher Ferredoxin. Dabei würde bei Einsatz von Rnf noch ein wenig mehr ATP rausspringen: Ich würde vermuten, dass in nächster Zeit mal eine Publikation dazu zu erwarten ist. Bis dahin muss das aber in der Diskussion verharren, mindestens bis ein Genom verfügbar ist, wenn schon keiner Versuche dazu macht. Gruß --Bollisee 23:26, 26. Jan. 2009 (CET)

Habe die Bilder aktualisiert, vielleicht müsstest du noch deinen Cache leeren, damit es aktuell ist. Hoffentlich gibt's bald mal ein Paper hierzu. Ich habe inzwischen viele Bücher diesbezüglich durchforstet, aber anscheindend schreibt da einer beim anderen ab ;) Grüße, -- Yikrazuul 19:29, 29. Jan. 2009 (CET)

Jetzt schaut es gut aus. Und was die Referenzen angeht, da ist es schon erstaunlich zu beobachten, dass zitierte Lehrbücher doch mit Vorsicht zu genießen sind, wie uns dieses Beispiel zeigt. Bisher dachte ich eher, dass Lehrbücher so etwas wie doppelt peer-reviewte Literatur ist. Aber es scheint wohl doch besser zu sein in die Originale zu schauen, wenn es möglich ist. --Bollisee 01:08, 1. Feb. 2009 (CET)