Emerin
Protein
Emerin ist ein Säugetier-Protein. Es ist in der inneren Membran des Zellkerns verankert. Ermöglicht wird dies durch eine Transmembran-Domäne. Emerin stellt eine Verbindung zwischen der Lamina und der Kernhülle her.
| Emerin | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 254 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | EMD | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Säugetiere[1] | |
Wenn das Emerin nicht funktional ist, leidet die mechanische Stabilität des Zellkerns darunter. Vor allem in mechanisch stark beanspruchtem Gewebe, wie z. B. Muskelgewebe, führt dies zu Beschädigungen des Zellkerns und z. B. Emery-Dreifuss-Muskeldystrophie. Diese X-chromosomal vererbte degenerative Myopathie hat ihre Ursache im mutierten menschlichen Emerin-Gen.
Literatur
Bearbeiten- J. M. Jacque, M. Stevenson: The inner-nuclear-envelope protein emerin regulates HIV-1 infectivity. In: Nature. 441 (7093), Juni 2006, S. 581–582. doi:10.1038/441581a. PMID 16738646.
- Fiona L Wilkinson, James M Holaska, Zhayi Zhang, Aarti Sharma, Sushila Manilal, Ian Holt, Stefan Stamm, Katherine L Wilson, Glenn E Morris: Emerin interacts in vitro with the splicing-associated factor, YT521-B. In: Eur. J. Biochem. (Germany) 270 (11), Juni 2003, S. 2459–2466. doi:10.1046/j.1432-1033.2003.03617.x. PMID 12755701.
- Giovanna Lattanzi, Vittoria Cenni, Sandra Marmiroli, Cristina Capanni, Elisabetta Mattioli, Luciano Merlini, Stefano Squarzoni, Nadir Mario Maraldi: Association of emerin with nuclear and cytoplasmic actin is regulated in differentiating myoblasts. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. (United States) 303 (3), April 2003, S. 764–770. doi:10.1016/S0006-291X(03)00415-7. PMID 12670476.
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- L. Clements, S. Manilal, D. R. Love, G. E. Morris: Direct interaction between emerin and lamin A. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. (UNITED STATES) 267 (3), Januar 2000, S. 709–714. doi:10.1006/bbrc.1999.2023. PMID 10673356.