Formylglycin

Strukturformel
	Vereinfachte Strukturformel ohne Angabe der Stereochemie
Allgemeines
Name	Formylglycin
Andere Namen	α-Formylglycin; 3-Oxoalanin; (RS)-α-Formylglycin; (RS)-3-Oxoalanin; (S)-α-Formylglycin; (S)-3-Oxoalanin; (R)-α-Formylglycin; (R)-3-Oxoalanin;
Summenformel	C3H5NO3
Externe Identifikatoren/Datenbanken
PubChem	29
ChemSpider	28
Wikidata	Q27102573
Eigenschaften
Molare Masse	103,08 g·mol−1
Sicherheitshinweise
	GHS-Gefahrstoffkennzeichnung; keine Einstufung verfügbar
	GHS-Gefahrstoffkennzeichnung; keine Einstufung verfügbar
	Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet.; Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Formylglycin (FGly) oder auch 3-Oxoalanin bzw. α-Formylglycin ist eine nichtproteinogene Aminosäure. Sie kommt im aktiven Zentrum von einigen Enzymen, wie zum Beispiel Sulfatasen vor. Formylglycin wird in Pro- und Eukaryoten durch das Formylglycin-generierende Enzym aus einem Cystein synthetisiert.^[2] In Prokaryoten existiert nebenbei das anaerobe Sulfatasenreifungsenzym AtsA bzw. AtsB.^[3]

Formylglycin kann ebenfalls in der Gentechnologie als Protein-Tag genutzt werden.

α-Formylglycin sollte nicht mit N-Formylglycin verwechselt werden.

Stereoisomerie

Formylglycin ist chiral. Es gibt zwei Enantiomere:

Enantiomere von Formylglycin

Das 1:1-Gemisch (Racemat) aus (S)-Form und (R)-Form wird (RS)-Formylglycin genannt.

↑ Dieser Stoff wurde in Bezug auf seine Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
↑ Maria Pia Cosma, Stefano Pepe, Ida Annunziata, Robert F. Newbold, Markus Grompe: The Multiple Sulfatase Deficiency Gene Encodes an Essential and Limiting Factor for the Activity of Sulfatases. In: Cell. Band 113, Nr. 4, 16. Mai 2003, S. 445–456, doi:10.1016/S0092-8674(03)00348-9 (cell.com [abgerufen am 23. Januar 2020]).
↑ UniProt Q9X758: atsB - Anaerobic sulfatase-maturating enzyme - Klebsiella pneumoniae - atsB gene & protein (html), abgerufen am 13. Januar 2020