Wikipedia

Galektin-3

Gen der Spezies Homo sapiens

Galectin-3 ist ein Protein, das beim Menschen durch das LGALS3-Gen kodiert wird.[1][2] Galectin-3 ist ein Mitglied der Lektin-Familie, von der 14 Galektine in Säugetieren identifiziert wurden.[3][4]

Galektin-3
Galektin-3
Andere Namen

LGALS3, CBP35, GAL3, GALBP, GALIG, L31, LGALS2, MAC2, lectin, galactoside binding soluble 3, galectin 3

Vorhandene Strukturdaten: 1A3K, 1KJL, 1KJR, 2NMN, 2NMO, 2NN8, 2XG3, 3AYA, 3AYC, 3AYD, 3AYE, 3T1L, 3T1M, 3ZSJ, 3ZSK, 3ZSL, 3ZSM, 4BLI, 4BLJ, 4BM8, 4JC1, 4JCK, 4LBJ, 4LBK, 4LBL, 4LBM, 4LBN, 4LBO, 4R9A, 4R9B, 4R9C, 4R9D, 4RL7, 4XBN, 5H9R, 5H9P

Masse/Länge Primärstruktur 350 Aminosäuren, 35 kDa
Bezeichner
Gen-Name(n) LGALS3
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 3958 16854
Ensembl ENSG00000131981 ENSMUSG00000050335
UniProt P17931 P16110
Refseq (mRNA) NM_002306 NM_001145953
Refseq (Protein) NP_002297
Genlocus Chr 14: 55.12 – 55.15 Mb Chr 14: 47.61 – 47.62 Mb
PubMed-Suche 3958 16854

Galectin-3 ist ein Mitglied der beta-Galactosid-bindenden Proteinfamilie, die eine wichtige Rolle bei der Zell-Adhäsion, extrazellulären Matrix-Wechselwirkung, Makrophagen-Aktivierung, Angiogenese, bei Metastasen und der Apoptose spielt.

Galectin-3 wird von einem einzelnen Gen, LGALS3, codiert, das sich auf Chromosom 14, Locus q21–q22, befindet.[3][5] Galectin-3 wird im Zellkern, Zytoplasma, Mitochondrium, der Zelloberfläche und im extrazellulären Raum exprimiert.

Galectin-3 hat eine Affinität zu Beta-Galactosiden und weist eine antimikrobielle Aktivität gegen Bakterien und Pilze auf. Es wurde gezeigt, dass dieses Protein an den folgenden biologischen Prozessen beteiligt ist: Zelladhäsion, Zellaktivierung, Zellwachstum und Differenzierung, Zellzyklus und Apoptose. Angesichts der breiten biologischen Funktionalität von Galectin-3 wurde gezeigt, dass es an Krebs, Entzündung, Fibrose, Herzkrankheit und Schlaganfall beteiligt ist.[6][7] Studien haben auch gezeigt, dass die Expression von Galectin-3 an einer Vielzahl von Prozessen beteiligt ist, die mit Herzinsuffizienz verbunden sind, einschließlich Myofibroblasten-Proliferation, Fibrogenese, Gewebereparatur, Entzündung und Kardiales Remodeling.[6][8][9]

Galectin-3 assoziiert mit den Primären Zilien und moduliert das Nierenzystenwachstum bei angeborener polyzystischer Nierenerkrankung.[10]

Die funktionelle Rolle von Galektinen bei der zellulären Reaktion auf Membranschäden wird immer deutlicher. Kürzlich wurde gezeigt, dass Galectin-3 ESCRTs zu beschädigten Lysosomen rekrutiert, damit diese repariert werden können.[11][12][13]

Einzelnachweise

Bearbeiten
  1. ↑ Molecular cloning and chromosomal mapping of a human galactoside-binding protein. In: Cancer Research. 51. Jahrgang, Nr. 8, April 1991, S. 2173–8, PMID 2009535.
  2. ↑ Galectins. Structure and function of a large family of animal lectins. In: The Journal of Biological Chemistry. 269. Jahrgang, Nr. 33, August 1994, S. 20807–10, PMID 8063692.
  3. ↑ a b Galectin-3: an open-ended story. In: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1760. Jahrgang, Nr. 4, April 2006, S. 616–35.
  4. ↑ Entrez Gene: LGALS3 lectin, galactoside-binding, soluble, 3. (PMID 16478649).
  5. ↑ Mapping of the galectin-3 gene (LGALS3) to human chromosome 14 at region 14q21-22. In: Mammalian Genome. 8. Jahrgang, Nr. 9, September 1997, S. 706–7, doi:10.1007/s003359900548, PMID 9271684.
  6. ↑ a b Galectin-3 marks activated macrophages in failure-prone hypertrophied hearts and contributes to cardiac dysfunction. In: Circulation. 110. Jahrgang, Nr. 19, November 2004, S. 3121–8, doi:10.1161/01.CIR.0000147181.65298.4D, PMID 15520318.
  7. ↑ Galectin-3 mediates post-ischemic tissue remodeling. In: Brain Research. 1288. Jahrgang, September 2009, S. 116–24, PMID 19573520.
  8. ↑ N-acetyl-seryl-aspartyl-lysyl-proline prevents cardiac remodeling and dysfunction induced by galectin-3, a mammalian adhesion/growth-regulatory lectin. In: American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology. 296. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2009, S. H404–12, doi:10.1152/ajpheart.00747.2008, PMID 19098114, PMC 2643891 (freier Volltext).
  9. ↑ The relationship between serum galectin-3 and serum markers of cardiac extracellular matrix turnover in heart failure patients. In: Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry. 409. Jahrgang, Nr. 1–2, November 2009, S. 96–9, doi:10.1016/j.cca.2009.09.001, PMID 19747906.
  10. ↑ Galectin-3 associates with the primary cilium and modulates cyst growth in congenital polycystic kidney disease. In: The American Journal of Pathology. 169. Jahrgang, Nr. 6, Dezember 2006, S. 1925–38, doi:10.2353/ajpath.2006.060245, PMID 17148658, PMC 1762475 (freier Volltext).
  11. ↑ Galectins Control mTOR in Response to Endomembrane Damage. In: Molecular Cell. 70. Jahrgang, Nr. 1, April 2018, S. 120–135.e8, doi:10.1016/j.molcel.2018.03.009, PMID 29625033, PMC 5911935 (freier Volltext).
  12. ↑ Galectin-3 Coordinates a Cellular System for Lysosomal Repair and Removal. In: Developmental Cell. 52. Jahrgang, Nr. 1, Januar 2020, S. 69–87.e8, doi:10.1016/j.devcel.2019.10.025, PMID 31813797, PMC 6997950 (freier Volltext).
  13. ↑ AMPK, a Regulator of Metabolism and Autophagy, Is Activated by Lysosomal Damage via a Novel Galectin-Directed Ubiquitin Signal Transduction System. In: Molecular Cell. 77. Jahrgang, Nr. 5, Januar 2020, S. 951–969.e9, doi:10.1016/j.molcel.2019.12.028, PMID 31995728, PMC 7785494 (freier Volltext).
Abgerufen von „https://de.wikipedia.org/w/index.php?title=Galektin-3&oldid=229846079“