Glycerol-3-phosphat-O-Acyltransferase 3

Glycerol-3-phosphat-Acyltransferase 3
Andere Namen	1-Acyl-sn-glycerol-3-phosphat-O-acyltransferase 10, AGPAT 10
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	434 Aminosäuren, 48.705 Da
Bezeichner
Externe IDs	GeneCards: AGPAT9; OMIM: 610958; UniProt Q53EU6;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.3.1.15
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
	Orthologe (Mensch)
Entrez	84803
Ensembl	ENSG00000138678
UniProt	Q53EU6
Refseq (mRNA)	NM_001256421.1
Refseq (Protein)	NP_001243350.1
PubMed-Suche	84803

Glycerol-3-phosphat-O-Acyltransferase 3 (GPAT3) ist ein Enzym aus dem Stoffwechsel von Lipiden.

Eigenschaften

Die GPAT3 ist als Enzym aus der Gruppe der Glycerolphosphat-O-Acyltransferasen und der Acylglycerin-3-phosphat-O-Acyltransferasen an der Biosynthese von Triacylglyceriden beteiligt.^[1] Sie überträgt die Acylgruppe von Acyl-CoA auf die Hydroxygruppe an Position 1 von Glycerol-3-phosphat. Zudem überträgt sie Acylgruppen auf die Position 2 von Lysophosphatidsäure (d. h. wenn Position 1 bereits zuvor acyliert wurde). Bei GPAT3 wird die Enzymaktivität nach einer Aktivierung des Insulin-Rezeptors durch Phosphorylierung an Serin und Threonin verstärkt.^[2]

Die GPAT3 katalysiert folgende Reaktionen: Acyl-CoA + sn-Glycerol-3-phosphat = CoA + 1-Acyl-sn-glycerol 3-phosphat

Acyl-CoA + 1-Acyl-sn-glycerol-3-phosphat = CoA + 1,2-Diacyl-sn-glycerol-3-phosphat

In Fettgewebe wird die Enzymaktivität von GPAT3 bei der Differenzierung zu Adipozyten auf das 60-fache erhöht.^[2] GPAT3 ist dort vermutlich das Hauptenzym für den Acyltransfer auf Glycerol-3-phosphat.^[2]

Weblinks

MeSH Glycerol-3-phosphat-O-Acyltransferase 3

Einzelnachweise

↑ J. Cao, J. L. Li, D. Li, J. F. Tobin, R. E. Gimeno: Molecular identification of microsomal acyl-CoA:glycerol-3-phosphate acyltransferase, a key enzyme in de novo triacylglycerol synthesis. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 103, Nummer 52, Dezember 2006, S. 19695–19700, doi:10.1073/pnas.0609140103, PMID 17170135, PMC 1702318 (freier Volltext).
↑ ^a ^b ^c D. Shan, J. L. Li, L. Wu, D. Li, J. Hurov, J. F. Tobin, R. E. Gimeno, J. Cao: GPAT3 and GPAT4 are regulated by insulin-stimulated phosphorylation and play distinct roles in adipogenesis. In: Journal of lipid research. Band 51, Nummer 7, Juli 2010, S. 1971–1981, doi:10.1194/jlr.M006304, PMID 20181984, PMC 2882735 (freier Volltext).

[1] J. Cao, J. L. Li, D. Li, J. F. Tobin, R. E. Gimeno: Molecular identification of microsomal acyl-CoA:glycerol-3-phosphate acyltransferase, a key enzyme in de novo triacylglycerol synthesis. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 103, Nummer 52, Dezember 2006, S. 19695–19700, doi:10.1073/pnas.0609140103, PMID 17170135, PMC 1702318 (freier Volltext).

[Shan-2] D. Shan, J. L. Li, L. Wu, D. Li, J. Hurov, J. F. Tobin, R. E. Gimeno, J. Cao: GPAT3 and GPAT4 are regulated by insulin-stimulated phosphorylation and play distinct roles in adipogenesis. In: Journal of lipid research. Band 51, Nummer 7, Juli 2010, S. 1971–1981, doi:10.1194/jlr.M006304, PMID 20181984, PMC 2882735 (freier Volltext).

[1]

[2]