Histidindecarboxylase

Histidindecarboxylase
	Histidindecarboxylase homodimer, Human 4E1O
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	662 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	Pyridoxalphosphat
Bezeichner
Gen-Name	HDC
Externe IDs	OMIM: 142704; UniProt P19113; MGI: 96062;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.1.1.22, Lyase
Reaktionsart	Decarboxylierung
Substrat	L-Histidin
Produkte	Histamin
Vorkommen
Homologie-Familie	Decarboxylase
Übergeordnetes Taxon	Tiere, Bakterien
	Orthologe

Die Histidin-Decarboxylase (kurz HDC) ist ein Enzym, das die Bildung des biogenen Amins und Neurotransmitters Histamin durch Abspaltung von Kohlendioxid (Decarboxylierung) aus Histidin katalysiert. Als Kofaktor ist an das Enzym als prosthetische Gruppe gebundenes Pyridoxalphosphat (aktive Form des Pyridoxins) an der katalysierten Reaktion beteiligt. Die enzymatische Decarboxylierung von Histidin mit Hilfe der Histidin-Decarboxylase, welche der erste Schritt beim Abbau der Aminosäure Histidin und der letzte der Histamin-Biosynthese ist, findet in Tieren, Pflanzen und vielen Bakterien statt.^[1]^[2]^[3]

Katalysierte Reaktion

Umwandlung von Histidin zu Histamin durch das Enzym Histidin-Decarboxylase

↑ UniProt P19113
↑ H. M. Epps: Studies on bacterial amino-acid decarboxylases: 4. l(-)-histidine decarboxylase from Cl. welchii Type A. In: The Biochemical Journal. Band 39, Nr. 1, 1945, ISSN 0264-6021, S. 42–46, PMID 16747851, PMC 1258146 (freier Volltext).
↑ E. Sandmeier, T. I. Hale, P. Christen: Multiple evolutionary origin of pyridoxal-5'-phosphate-dependent amino acid decarboxylases. In: European Journal of Biochemistry. Band 221, Nr. 3, 1. Mai 1994, ISSN 0014-2956, S. 997–1002, PMID 8181483.

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