Kohlenmonoxid-Dehydrogenasen

Kohlenmonoxid-Dehydrogenasen (engl. carbon monoxide dehydogenases, CODH) sind eine Gruppe von Enzymen, welche die Reaktion von Kohlenstoffmonoxid (CO) zu Kohlenstoffdioxid (CO₂) katalysieren.^[1]

CO + H₂O + A

\rightleftharpoons

CO₂ + AH₂

wobei A hier einen Elektronenakzeptor darstellt. In Organismen wurden viele dieser Quellen identifiziert, wie Ferredoxine und Hydrogenasen.^[2] Sie sind meist in Bakterien und Archaeen zu finden.^[3] Die von ihnen katalysierte chemische Reaktion kann mit der Wasser-Gas Shift Reaktion verglichen werden.^[1]

Die Gruppe der CODH ist sehr divers und alt. Die zwei Familien sind Nickel beinhaltende CODH (NiCODH), welche die obige Reaktion in beide Richtungen katalysieren können und Molybdän beinhaltende CODH (MoCODH), welche lediglich die Oxidation von CO katalysieren. Beide Familien sind unabhängig voneinander entstanden und können selbst noch weiter untergliedert werden, abhängig ihrer Struktur und genetischen Position.^[4]

Einzelnachweise

↑ ^a ^b Mehmet Can, Fraser A. Armstrong, Stephen W. Ragsdale: Structure, Function, and Mechanism of the Nickel Metalloenzymes, CO Dehydrogenase, and Acetyl-CoA Synthase. In: Chemical Reviews. Band 114, Nr. 8, 23. April 2014, S. 4149–4174, doi:10.1021/cr400461p, PMID 24521136, PMC 4002135 (freier Volltext).
↑ Masao Inoue, Kimiho Omae, Issei Nakamoto, Ryoma Kamikawa, Takashi Yoshida: Biome-specific distribution of Ni-containing carbon monoxide dehydrogenases. In: Extremophiles: Life Under Extreme Conditions. Band 26, Nr. 1, 20. Januar 2022, S. 9, doi:10.1007/s00792-022-01259-y, PMID 35059858, PMC 8776680 (freier Volltext).
↑ Stephen M. Techtmann, Alexander V. Lebedinsky, Albert S. Colman, Tatyana G. Sokolova, Tanja Woyke: Evidence for Horizontal Gene Transfer of Anaerobic Carbon Monoxide Dehydrogenases. In: Frontiers in Microbiology. Band 3, 2012, doi:10.3389/fmicb.2012.00132, PMID 22529840, PMC 3328121 (freier Volltext).
↑ Masao Inoue, Issei Nakamoto, Kimiho Omae, Tatsuki Oguro, Hiroyuki Ogata: Structural and Phylogenetic Diversity of Anaerobic Carbon-Monoxide Dehydrogenases. In: Frontiers in Microbiology. Band 9, 17. Januar 2019, S. 3353, doi:10.3389/fmicb.2018.03353, PMID 30705673, PMC 6344411 (freier Volltext).

[:0-1] Mehmet Can, Fraser A. Armstrong, Stephen W. Ragsdale: Structure, Function, and Mechanism of the Nickel Metalloenzymes, CO Dehydrogenase, and Acetyl-CoA Synthase. In: Chemical Reviews. Band 114, Nr. 8, 23. April 2014, S. 4149–4174, doi:10.1021/cr400461p, PMID 24521136, PMC 4002135 (freier Volltext).

[2] Masao Inoue, Kimiho Omae, Issei Nakamoto, Ryoma Kamikawa, Takashi Yoshida: Biome-specific distribution of Ni-containing carbon monoxide dehydrogenases. In: Extremophiles: Life Under Extreme Conditions. Band 26, Nr. 1, 20. Januar 2022, S. 9, doi:10.1007/s00792-022-01259-y, PMID 35059858, PMC 8776680 (freier Volltext).

[3] Stephen M. Techtmann, Alexander V. Lebedinsky, Albert S. Colman, Tatyana G. Sokolova, Tanja Woyke: Evidence for Horizontal Gene Transfer of Anaerobic Carbon Monoxide Dehydrogenases. In: Frontiers in Microbiology. Band 3, 2012, doi:10.3389/fmicb.2012.00132, PMID 22529840, PMC 3328121 (freier Volltext).

[4] Masao Inoue, Issei Nakamoto, Kimiho Omae, Tatsuki Oguro, Hiroyuki Ogata: Structural and Phylogenetic Diversity of Anaerobic Carbon-Monoxide Dehydrogenases. In: Frontiers in Microbiology. Band 9, 17. Januar 2019, S. 3353, doi:10.3389/fmicb.2018.03353, PMID 30705673, PMC 6344411 (freier Volltext).

[1]

[2]

[3]

[4]