p38-mitogenaktivierte Proteinkinasen
Protein
p38-mitogenaktivierte Proteinkinasen (p38 MAPK) sind eine Klasse von Proteinen und gehören wie die JNK zur Familie der mitogenaktivierten Proteinkinasen (MAPK). Sie sind in Signalkaskaden (siehe eingehend unter MAP-Kinase-Weg) eingebunden, deren Auslöser externe Stimuli wie Cytokine, Hitzeschock, Strahlung und osmotischen Schock sind. Sie haben darüber Bedeutung für Zelldifferenzierung, Zellwachstum und Apoptose.[1]
| MAPK p38 α,β,γ,δ | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 360/364/367/365 Aminosäuren | |
| Kofaktor | Mg2+ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | MAPK14, MAPK11, MAPK12, MAPK13 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.7.11.24, Proteinkinasen | |
| Reaktionsart | Phosphorylierung | |
| Substrat | ATP + Protein | |
| Produkte | ADP + Phosphoprotein | |
Von der p38-MAP-Kinase sind beim Menschen vier paraloge Isoformen bekannt, die p38-α(MAPK14), -β(MAPK11), -γ(MAPK12 oder ERK6) und -δ(MAPK13 oder SAPK4).[2]