PEST-Sequenzen sind Teile von Proteinen, die besonders reich an den Aminosäuren Prolin (P), Glutamat (E), Serin (S) und Threonin (T) sind, welches zu einer geringeren Halbwertszeit t1/2 des gesamten Proteins führt und damit zu einem schnelleren Abbau im Proteasom. Sie sind unter anderem enthalten in Androgen-, Estrogen- und Vitamin-D-Rezeptoren. Die Aktivität von PEST-Sequenzen wird durch Phosphorylierung benachbarter Domänen reguliert.[1]

Siehe auch

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Sequenzmotiv

Literatur

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  • David P. Clark, Nanette Pazdernik: Molekulare Biotechnologie: Grundlagen und Anwendungen. 2008. S. 302f., (Online in der Google-Buchsuche)

Einzelnachweise

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  1. Georg Löffler, Peter C. Heinrich, Petro E. Petrides (Hrsg.): Biochemie und Pathobiochemie. Springer, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-540-32680-9, S. 321 f.