Propanoyl-CoA-Acyltransferase

Protein in Homo sapiens

Propanoyl-CoA-Acyltransferase (auch: sterol carrier protein (SCP), nonspecific-lipid transfer protein) heißt das Enzym in Tieren und Pilzen, das die Biosynthese von Choloyl-CoA, einer Vorstufe der Cholsäure (einer Gallensäure) katalysiert. Es ist im Zytosol und den Mitochondrien der Peroxisomen lokalisiert. Für den Peroxisom-Import bindet es an PEX5. Beim Menschen wird SCP vor allem in der Leber, den Fibroblasten und der Plazenta produziert. Beim Zellweger-Syndrom ist die SCP-Aktivität aufgrund des Fehlens der Peroxisomen erniedrigt.[2]

Propanoyl-CoA-Acyltransferase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 547 Aminosäuren
Isoformen SCPx, SCP2
Bezeichner
Gen-Name SCP2
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.3.1.176Transferase
Reaktionsart Übertragung eines Propansäurerests
Substrat 3α,7α,12α-Trihydroxy- 5β-24-oxo-cholestanoyl-CoA + CoA-SH
Produkte Choloyl-CoA + Propanoyl-CoA
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Tiere, Pilze[1]

Katalysierte Reaktion

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  + CoA-SH ⇒
  +  

Propansäure wird von 3α,7α,12α-Trihydroxy-5β-24-oxo-cholestanoyl-CoA auf CoA-SH übertragen, Choloyl-CoA und Propanoyl-CoA entstehen.

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Einzelnachweise

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  1. Homologe bei inParanoid
  2. UniProt P22307