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Richard Henderson

britischer Struktur- und Molekularbiologe und Nobelpreisträger

Richard Henderson, CH (* 19. Juli 1945 in Edinburgh, Schottland) ist ein britischer Struktur- und Molekularbiologe. 2017 erhielt er den Nobelpreis für Chemie zusammen mit Jacques Dubochet und Joachim Frank.

Richard Henderson

Leben

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Henderson erwarb 1966 an der Edinburgh University einen Bachelor in Physik und 1969 an der Cambridge University einen Ph.D. in Molekularbiologie. 1969/1970 war er zunächst als Forschungsassistent für das Laboratory of Molecular Biology (LMB) des Medical Research Council (MRC) in Cambridge tätig, bevor er zwischen 1970 und 1973 als Postdoktorand an der Yale University arbeitete. Seine weitere wissenschaftliche Karriere verbrachte Henderson wiederum am LMB, zuletzt (1986–2006) als Nachfolger von Aaron Klug als Leiter der Abteilung. Unter Hendersons Leitung arbeiteten gleichzeitig bis etwa 400 Personen im LMB. Unter ihnen waren die Nobelpreisträger César Milstein, Georges Köhler und John E. Walker.

Wirken

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Henderson gilt als Pionier der Elektronenmikroskopie bei der Bestimmung der Molekülstruktur von Membranproteinen. Er konnte hochauflösende (7 Ångström) Karten der Struktur des Bacteriorhodopsins erstellen, mit deren Hilfe er einen detaillierten Mechanismus dieser Protonenpumpe vorschlagen konnte, den ersten Einblick in die Funktionsweise der Proteine des Membrantransports.

Gemeinsam mit Nigel Unwin und aufbauend auf die Arbeiten von Aaron Klug und Jacques Dubochet erforschte Henderson am Laboratory of Molecular Biology (LMB) des Medical Research Council verschiedene Membranproteine, wobei sich Unwin auf Ionenkanäle konzentrierte und Henderson auf Proteine, die aus sieben α-Helices bestehen, darunter das Bacteriorhodopsin und der G-Protein-gekoppelte Rezeptor. Während sich Henderson am Beginn seiner wissenschaftlichen Laufbahn mit Röntgenkristallographie beschäftigte (nach ihm wurde die Henderson-Grenze benannt), bot der Umstieg auf die Elektronenmikroskopie den Vorteil, einen Proteinkristall untersuchen zu können, der aus nur etwa 5.000 Molekülen besteht – für die Röntgenkristallographie werden vier bis fünf Zehnerpotenzen größere Kristalle benötigt. Seine Arbeit über Bakterienrhodopsin war 1990 das erste elektronenmikroskopische Bild eines Proteins in atomarer Auflösung.[1]

Weitere Arbeiten Hendersons beschäftigen sich mit der Verbesserung der elektronenmikroskopischen Technik, um letztlich Membranmoleküle in nicht-kristalliner Form analysieren zu können.

Auszeichnungen (Auswahl)

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Literatur

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  • István Hargittai: Richard Henderson. In: Candid Science II. Conversations with Famous Biomedical Scientists. World Scientific Publishing 2002, ISBN 1-86094-280-6, S. 296–305
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Einzelnachweise

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  1. ↑ Veröffentlichung: Henderson, J. M. Baldwin, T. A. Ceska, F. Zemlin, E. Beckmann, K. H. Downing, Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy, J. Mol. Biol., Band 213, 1990, S. 899–929, PMID 2359127
  2. ↑ Ernst-Ruska-Preis der Deutschen Gesellschaft für Elektronenmikroskopie (dge-homepage.de); abgerufen am 14. Juli 2011
  3. ↑ Fellows der Royal Society (royalsociety.org); abgerufen am 14. Juli 2011
  4. ↑ Past Winners – Rosenstiel Award – Rosenstiel Basic Medical Sciences Research Center – Brandeis University. In: brandeis.edu. Abgerufen am 23. Januar 2016 (englisch).
  5. ↑ Doctor Richard HENDERSON bei der Louis-Jeantet-Stiftung (jeantet.ch); abgerufen am 10. Mai 2019.
  6. ↑ Gregori Aminoff Prize 1999: Richard Henderson. In: kva.se. Abgerufen am 2. Januar 2023 (englisch).
  7. ↑ About the BBS; abgerufen am 10. Mai 2019.
Personendaten
NAME Henderson, Richard
KURZBESCHREIBUNG britischer Struktur- und Molekularbiologe
GEBURTSDATUM 19. Juli 1945
GEBURTSORT Edinburgh, Schottland
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