Spaetzle-processing Enzyme
Das Spaetzle-Processing-Enzym (SPE) ist eine Protease aus der Fruchtfliege Drosophila melanogaster.
Spaetzle-Processing-Enzym | ||
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Andere Namen |
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Präkursor | 400 Aminosäuren, 43.947 Da | |
Bezeichner | ||
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.4.21.- | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen |
Eigenschaften
BearbeitenDas Spaetzle-Processing-Enzym ist eine Endopeptidase und eine Serinprotease. Es spaltet das Protein Spaetzle in die aktive Form, wodurch der Toll-Rezeptor aktiviert wird.[1] Das Spaetzle-Processing-Enzym wird selbst als Präprotein gebildet und durch Proteasen in die aktive Form gespalten.[1] Nach Abspaltung des Signalpeptids (Aminosäuren 1–27) erfolgt ein weiterer Schnitt nach der Aminosäure 134.[1] Die letzten beiden Fragmente bleiben jedoch aneinander als SPE leichte und schwere Kette verbunden.[1]
Als Antwort auf Gram-positive Bakterien wird PGRP-SA und GNBP1 aktiviert und anschließend die Protease Grass, bevor das Spaetzle-Processing-Enzym aktiviert wird.[1] Als Antwort auf Pilze wird die Protease Psh aktiviert, bevor das Spaetzle-Processing-Enzym aktiviert wird.[1] Das Spaetzle-Processing-Enzym ist glykosyliert, bindet zweiwertige Calciumionen und besitzt Disulfidbrücken.[1]