Tanfordübergang

Der Tanfordübergang (engl. Tanford transition) bezeichnet in der Biochemie eine Änderung der Proteinfaltung, genauer um eine Verschiebung der Konformation des Turns eines β-Faltblatts von E zu F im Protein Lactoglobulin.

Eigenschaften

Im Jahr 1959 entdeckte Charles Tanford (1921–2009) durch Titrationen bei einem pH-Wert von 7,5 eine reversible Konformationsänderung des Lactoglobulins. Lactoglobulin gehört zu den Lipocalinen und besitzt mit einer Länge von 162 Aminosäuren die Proteinstruktur eines β-barrels aus acht β-Faltblättern. Für die Verschiebung verantwortlich ist die Aminosäure Glutaminsäure an der Position 89 (kurz E89 oder Glu89). Diese besitzt einen ungewöhnlich hohen pK_s-Wert von 7,4. Im deprotonierten Zustand der Säure (bei höheren pH-Werten) ist der Turn nach hinten gelagert und gibt einen Weg zum Inneren des Fasses bzw. Kelches frei. Unterhalb des Tanfordübergangs wird Glutaminsäure 89 über die Wasserstoffbrücke zu Serin 116 nach „unten“ über den Kelch gedrückt, wodurch der Kelch verschlossen wird. Im deprotonierten Zustand von Glu89 erfolgt eine Änderung des GH-Turns, anschließend bricht die Wasserstoffbrückenbindung auseinander, der EF-Turn klappt nach hinten und ist im Vergleich zum Kelch exponiert. In diesem Zustand ist Lactoglobulin in der Lage, in der hydrophoben Tasche im Inneren des Kelchs die hydrophoben Liganden zu binden.

Literatur

• Charles Tanford: How protein chemists learned about the hydrophobic factor; In: Protein Sci. 1997 June; 6(6): 1358–1366. PMC 2143727 (freier Volltext)
• Bin Qin: Structure determination of bovine B-lactoglobulin variants A and B : the structural consequences of point mutations, the structural basis of the Tanford transition, the structural influence of ligand on bovine BLGA, Dissertation an der Massey University, 1998.