UDP-Glucose-6-Dehydrogenase

Protein in Homo sapiens

Die UDP-Glucose-6-Dehydrogenase (UDPGDH) ist das Enzym, das in allen Lebewesen die Umwandlung von UDP-Glucose zu UDP-Glucuronat katalysiert. Letzteres ist im Körper des Menschen wichtig für die Biotransformation, dient aber auch als Ausgangsmaterial für die Synthese der Glycosaminoglycane. In Pflanzen ist die Reaktion ein Zwischenschritt bei der Biosynthese von Hemicellulose und Pektin.[1]

UDP-Glucose-6-Dehydrogenase
UDP-Glucose-6-Dehydrogenase
UDP-glucose dehydrogenase hexamer, Human nach PDB 2QG4

Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 494 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homohexamer
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Dehydrierung, Oxidation
Substrat UDP-Glucose + 2NAD+ + H2O
Produkte UDP-Glucuronat + 2NADH + 2H+
Vorkommen
Homologie-Familie Nukleotid-Zucker-Dehydrogenasen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 7358 22235
Ensembl ENSG00000109814 ENSMUSG00000029201
UniProt O60701 O70475
Refseq (mRNA) NM_001184700 NM_009466
Refseq (Protein) NP_001171629 NP_033492
Genlocus Chr 4: 39.5 – 39.53 Mb Chr 5: 65.41 – 65.44 Mb
PubMed-Suche 7358 22235

Katalysierte Reaktion

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  + 2NAD+ + H2O ⇔
  + 2NADH + 2H+

UDP-α-D-Glucuronat entsteht aus UDP-α-D-Glucose. Bemerkenswert ist, dass bei der Umwandlung von Alkohol zu Carbonsäure kein Aldehyd entsteht.

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Einzelnachweise

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  1. Interpro-Eintrag