Urmylierung

Die Urmylierung (von englisch Ubiquitin-related modifier ‚Ubiquitin-artiger Modifikator‘) bezeichnet eine posttranslationale Modifikation von Proteinen, die – ähnlich wie bei der Ubiquitinylierung und der Sumoylierung – in manchen Eukaryoten (Hefen und Tieren) für weitere zelluläre Prozesse markiert werden.^[1]

Eigenschaften

Bei der Urmylierung wird das abzubauende Protein durch die E1-Urm-Ligase Uba4 mit dem Protein Urm1 gekoppelt.^[2] Die Urm1-modifizierten Proteine sind z. B. Ahp1, Mocs3, Atpbd3 oder Ctu2.^[3] Im Gegensatz zu Ubiquitin wird Urm1 über seine Thiocarbonsäure an der C-terminalen Aminosäure Glycin gekoppelt.^[3]

Urm1 ist bei Hefen an der Knospung und beim oxidativen Stress beteiligt.^[4]^[5]^[3]

Einzelnachweise

↑ A. M. Burroughs, L. M. Iyer, L. Aravind: Structure and evolution of ubiquitin and ubiquitin-related domains. In: Methods in molecular biology (Clifton, N.J.). Band 832, 2012, S. 15–63, doi:10.1007/978-1-61779-474-2_2. PMID 22350875.
↑ K. Furukawa, N. Mizushima, T. Noda, Y. Ohsumi: A protein conjugation system in yeast with homology to biosynthetic enzyme reaction of prokaryotes. In: The Journal of biological chemistry. Band 275, Nummer 11, März 2000, S. 7462–7465, PMID 10713047.
↑ ^a ^b ^c A. G. Van der Veen, K. Schorpp, C. Schlieker, L. Buti, J. R. Damon, E. Spooner, H. L. Ploegh, S. Jentsch: Role of the ubiquitin-like protein Urm1 as a noncanonical lysine-directed protein modifier. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 108, Nummer 5, Februar 2011, S. 1763–1770, doi:10.1073/pnas.1014402108. PMID 21209336. PMC 3033243 (freier Volltext).
↑ A. S. Goehring, D. M. Rivers, G. F. Sprague: Urmylation: a ubiquitin-like pathway that functions during invasive growth and budding in yeast. In: Molecular biology of the cell. Band 14, Nummer 11, November 2003, S. 4329–4341, doi:10.1091/mbc.E03-02-0079. PMID 14551258. PMC 266754 (freier Volltext).
↑ F. Wang, M. Liu, R. Qiu, C. Ji: The dual role of ubiquitin-like protein Urm1 as a protein modifier and sulfur carrier. In: Protein & cell. Band 2, Nummer 8, August 2011, S. 612–619, doi:10.1007/s13238-011-1074-6. PMID 21904977.

[1] A. M. Burroughs, L. M. Iyer, L. Aravind: Structure and evolution of ubiquitin and ubiquitin-related domains. In: Methods in molecular biology (Clifton, N.J.). Band 832, 2012, S. 15–63, doi:10.1007/978-1-61779-474-2_2. PMID 22350875.

[2] K. Furukawa, N. Mizushima, T. Noda, Y. Ohsumi: A protein conjugation system in yeast with homology to biosynthetic enzyme reaction of prokaryotes. In: The Journal of biological chemistry. Band 275, Nummer 11, März 2000, S. 7462–7465, PMID 10713047.

[PMID_21209336-3] A. G. Van der Veen, K. Schorpp, C. Schlieker, L. Buti, J. R. Damon, E. Spooner, H. L. Ploegh, S. Jentsch: Role of the ubiquitin-like protein Urm1 as a noncanonical lysine-directed protein modifier. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 108, Nummer 5, Februar 2011, S. 1763–1770, doi:10.1073/pnas.1014402108. PMID 21209336. PMC 3033243 (freier Volltext).

[4] A. S. Goehring, D. M. Rivers, G. F. Sprague: Urmylation: a ubiquitin-like pathway that functions during invasive growth and budding in yeast. In: Molecular biology of the cell. Band 14, Nummer 11, November 2003, S. 4329–4341, doi:10.1091/mbc.E03-02-0079. PMID 14551258. PMC 266754 (freier Volltext).

[5] F. Wang, M. Liu, R. Qiu, C. Ji: The dual role of ubiquitin-like protein Urm1 as a protein modifier and sulfur carrier. In: Protein & cell. Band 2, Nummer 8, August 2011, S. 612–619, doi:10.1007/s13238-011-1074-6. PMID 21904977.

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