Alkoholabbau
BearbeitenEtwa zwei bis zehn Prozent des aufgenommenen Alkohols werden unverändert über Urin, Schweiß und Atemluft wieder abgegeben.[1] Ein Teilabbau findet im Magen statt; eine dort gefundene sigma-Alkoholdehydrogenase zeigt eine etwa um den Faktor 200 höhere Aktivität als die in der Leber lokalisierten Isoenzyme. Der Anteil am gesamten Ethanolabbau beträgt im Magen ungefähr fünf Prozent.[2]
In der Leber wird der Hauptteil des Alkohols durch die Enzyme Alkoholdehydrogenase (ADH) und Katalase sowie das mikrosomale ethanoloxidierende System (MEOS-System) zunächst zu Acetaldehyd (Ethanal) abgebaut. Der weitere Abbau erfolgt oxidativ durch Aldehyd-Dehydrogenase 2 zu Essigsäure.[3]
Die Essigsäure wird über den Citratzyklus und die Atmungskette in allen Zellen des Körpers unter Energiegewinnung zu Kohlenstoffdioxid veratmet. Die Leber kann bei hohem, regelmäßigem Konsum ihre Abbauaktivität in geringem Maße anpassen. Bei höherer Ethanolaufnahme ab etwa 50 g pro Tag oder bei chronischen Trinkern wird der Alkohol zusätzlich über das MEOS-System abgebaut.[2] Dabei wird Ethanol in den Mikrosomen der Leberzellen durch Cytochrom P450 (CYP2E1) unter Sauerstoffverbrauch ebenfalls zu Acetaldehyd oxidiert. Dieser Effekt, gepaart mit einer Desensibilisierung des vegetativen Nervensystems, führt zu einer höheren Alkoholresistenz bei chronischem Alkoholkonsum. Diese Desensibilisierung durch Gewöhnung kann so weit gehen, dass Trinker mit zwei und mehr Promille keinerlei Verhaltensauffälligkeiten zeigen.
| Häufigkeit der inaktiven Aldehyd-Dehydrogenase (ALDH-2*) in verschiedenen ethnischen Populationen[4] | |
|---|---|
| Population | inaktive ALDH-2* |
| Mongolen (China) | 30 % |
| Zhuang (China) | 25 % |
| Han (China) | 45 % |
| Indonesier | 39 % |
| Japaner | 44 % |
| Südkoreaner | 27 % |
| Vietnamesen | 53 % |
| Ägypter, Deutsche, Israeli,Kenyaner, Liberianer, Sudanesen, Ungarn, Türken |
0 % |
Das Zwischenprodukt Acetaldehyd ist für die so genannten „Kater“-Symptome wie Kopfschmerzen, Übelkeit und Erbrechen[5] mitverantwortlich. Der Abbau des Acetyldehyds wird durch Zucker gehemmt, daher ist der Kater bei süßen alkoholischen Getränken, insbesondere bei Likören, Bowlen und manchen Sektsorten besonders intensiv.[6]
Die Abbaurate, ausgedrückt in g Ethanol/(h x kg Körpergewicht) durch die Alkoholdehydrogenase ist innerhalb gewisser Grenzen konstant. Sie beträgt bei Männern etwa 0,1 gEthanol pro Stunde und kg Körpergewicht, bei Frauen etwa 0,085 gEthanol pro Stunde und kg Körpergewicht.[7][8] Die gemessenen Abbauraten für Männer lagen dabei zwischen 0,088 und 0,146 g/h und kg Körpergewicht.[2] Der Alkohol einer 0,5-l-Flasche Bier mit 16 g Ethanol wird danach in ein bis zwei Stunden abgebaut.
Bei Männern findet sich eine leicht erhöhte Aktivität der gastrischen Alkoholdehydrogenase im Magen, mit der Folge einer geringfügigen Beschleunigung des Alkoholabbaus. Hochdosierte Aufnahme von Fructose kann bei manchen Menschen durch Unterstützung des Katalase-Ethanolabbaus zu einer schnelleren Metabolisierung führen.[5]
Andere Alkohole aus unsauber destillierten Spirituosen, die so genannten Fuselöle, werden ebenfalls durch die Alkoholdehydrogenase und die Acetaldehyddehydrogenase abgebaut. Dieser Abbau tritt damit zum Abbau des Ethanols in Konkurrenz, welcher deshalb langsamer abgebaut wird. Bei einer schweren Alkoholsucht kann ein Alkoholprädelir mit Ethanol unterbrochen werden, um eine akute Zweiterkrankung ohne die sonst auftretenden Symptome behandeln zu können. Das Abbausystem von Ethanol und Acetaldehyd ist genetisch determiniert. Der Abbau geschieht im menschlichen Körper vorwiegend durch die Alkoholdehydrogenasen ADH-1, ADH-2 und ADH-3 sowie die Aldehyd-Dehydrogenasen ALDH-1 und ALDH-2. Ist die Funktion eines oder mehrerer dieser Enzyme eingeschränkt oder fehlt sie völlig, so ist der Ethanolabbau im Körper nur vermindert möglich. Tritt das Defektallel ALDH-2×2 homozygot (reinerbig) auf, wird eine inaktive Form der Aldehyddehydrogenase 2 hergestellt. Träger dieses Defekts reagieren auf Ethanol mit starker Gesichtsrötung und Übelkeit sowie deutlicher Alkoholaversion.[9] Ein Teil der asiatischen Bevölkerung hat eine inaktive Variante des Enzyms (ALDH-2*), welche sich von ALDH-2 in lediglich einer Aminosäure unterscheidet. Das hat zur Folge, dass Acetyldehyd nur langsam mit ALDH-1 zu Cytosol abgebaut wird. Darum ist die Konzentration von Acetyldehyd im Blut erhöht, was eine starke Gefäßerweiterung zur Folge hat (Flushing Syndrom). Parallel weisen betroffene schwere, katerähnliche Symptome auf.[4] Bei Menschen mit diesem Gendefekt entwickelt sich so gut wie nie eine Alkoholabhängigkeit.[10][9] Mischerbigkeit (Heterozygotie) des Gens bewirkt eine vollständige Funktion des ALDH-2-Enzyms und damit eine normale Abbaurate. Die geringere Abbaurate führt aufgrund einer höheren Konzentration an giftigem Acetaldehyd zum so genannten „Kater“ mit dem Hauptsymptom Übelkeit. Ebenfalls treten Defekte bei den Genen zur Codierung der Alkoholdehydrogenasen-1, -2 und -3 auf, die eine Verzögerung des Ethanolabbaus bewirken. In diesem Fall gibt es bei Reinerbigkeit jedoch keine direkten ausgeprägten negativen Symptome und keine Alkoholaversion.[10]
- ↑ W. Gerok, C. Huber, T. Meinertz, H. Zeidler, Henning (Hrsg.): Die innere Medizin: Referenzwerk für den Facharzt. 11. Auflage, Schattauer Verlag, 2006, ISBN 978-3-7945-2222-4, S. 644–646.
- ↑ a b c Hans-Konrad Biesalski, Olaf Adam: Ernährungsmedizin: Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 3. Auflage, Georg Thieme Verlag, 2004, ISBN 978-3-13-100293-8, S. 520–528.
- ↑ Provost, J.J., Colabroy, K.L, Kelly, B.S. & Wallert, M.A.: The Science of Cooking; Understanding the Biology and Chemistry behind food and cooking. Wiley, Hoboken, New Jersey 2016, ISBN 978-1-118-67420-8, S. 430 f.
- ↑ a b Roth, K.: Chemische Köstlichkeiten. Wiley, Weinheim 2010, ISBN 978-3-527-32752-2, S. 206 ff.
- ↑ a b P. Schauder, G. Ollenschläger: Ernährungsmedizin: Prävention und Therapie. Elsevier Deutschland, 2006, ISBN 978-3-437-22921-3.
- ↑ Karsten Strey: Die Welt der Gifte. Lehmanns Media, Berlin 2015, ISBN 978-3-86541-728-2, S. 160 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
- ↑ Heinrich Kasper: Ernährungsmedizin und Diätetik. 10. Auflage, Elsevier, Urban & Fischer Verlag, 2004, ISBN 978-3-437-42011-5, S. 70.
- ↑ Eduard Burgis: Intensivkurs allgemeine und spezielle Pharmakologie. 4. Auflage, Elsevier, Urban & Fischer Verlag, 2008, ISBN 978-3-437-42613-1, S. 520.
- ↑ a b Detlev Ganten, Klaus Ruckpaul: Erkrankungen des Zentralnervensystems. Springer, 1999, ISBN 978-3-540-64552-8, S. 180.
- ↑ a b H.-J. Möller, G. Laux, H.-P. Kapfhammer: Psychiatrie und Psychotherapie. 2. Auflage, Springer, 2005, ISBN 978-3-540-25074-6, S. 97.