Diskussion:Peptidbindung

Reaktionsgleichung

Hallo, meiner meinugn nach ist dier reaktionsgleichung falsch, da die Aminogruppe in der reaktion die Carboxylgruppe deprotonieren würde, was im eneffekt nicht in einer Bindung resultieren würde.

Xvlun 18:22, 23. Jun 2004 (CEST)

Die Reaktionsgleichung ist richtig, der Reaktionsmechanismus ist ähnlich der Veresterung. Aufgrund der Carbonylaktivität wird das C-Atom der Carboxylgruppe positiviert, sodass das N-Atom der Aminogruppe der Aminosäure Nucleophil angreifen kann. Dann kommt es zu einem innermolekaren Protonenübergang und Wasser wird abgespalten.

The Mirf 03:06, 2. Mär. 2007 (CET)

Man sollte noch die Tautomerie der finalen Bindung aufzeichnen!... --141.2.135.235 11:25, 10. Okt. 2007 (CEST)

Vielleicht sollte man noch ergänzen, wie man eine Peptidkette benennt. Und dass die Aminogruppe einer Kette vereinbarungsgemäß nach links die Carboxylgruppe nach rechts zeigt.

Da fehlt das H über dem C-Atom!

Dimerisation

Ist die Ausbildung des Dipeptides aus den beiden Alaninen nicht eine Dimerisation im weiteren Sinne? Kann man das nicht reinschreiben? -- 217.93.91.169 17:06, 31. Jan. 2009 (CET)

partieller Doppelbindungscharakter und das Carbonyl-Sauerstoffatom

Hallo, bin für meine Diplomprüfungen derzeit dabei, einiges an Organischer Chemie aufzufrischen. Und nun im Speziellen dabei mir Gedanken über die Stabilität der Peptidbindung zu machen. Der partielle DB-Charakter lässt sich ja am Besten durch die Interaktion des p-Orbitals des Stickstoffs (freies Elekronenpaar) mit dem antibindenden pi-Orbitals des Carbonylkohlenstoffs erklären... Dadurch wird die C-O pi-Bindung geschwächt und der Carbonylkohlenstoff wird gegenüber Nukleophilen unreaktiver. Erklärt somit auch die Stabilität der Amidbindung... Was passiert nun aber mit dem Sauerstoff? Wird durch die Verschiebung der pi-Elektronen (des pi-Orbitals) zum Sauerstoff die Stärke von Wasserstoffbrücken bspw. in den Proteinsekundärstrukturen verstärkt? Bzw. in welchen Dimensionen kann man sich dies vorstellen? Könnte der Carbonylsauerstoff als Nukleophil reagieren? Wäre generell eine Erwähnung der MO-Theorie im Artikel nicht sinnvoll? LG -- Jann 17:19, 20. Jun. 2009 (CEST)

Endergonisch vs. Nucleophilie

Da die Aminogruppe zu schwach nukleophil ist, um direkt mit der Carboxylgruppe ein Amid zu liefern, liegt das Gleichgewicht unter Normbedingungen ganz auf der linken Seite

Die Begründung ist schon alleine deshalb inhaltlich falsch, weil die Nukleophilie eine rein kinetische Größe ist. (nicht signierter Beitrag von 78.53.37.52 (Diskussion | Beiträge) 02:51, 30. Sep. 2009 (CEST))

Außerdem ist die Aussage falsch, weil das Amin schon nucleophil genug wäre, allerdings bildet sich in dem Fall das Salz aus Säure und Amin und dann ist das Carbonyl-C nicht mehr so elektrophil, und der Stickstoff nicht mehr nucleophil. Da hat wohl der Autor in der OC1 Vorlesung nicht aufgepasst. 86.32.127.121 22:38, 8. Okt. 2012 (CEST)

Amidbindung vs Peptidbindung

Es sollte unbedingt der Unterschied zwischen Amid- und Peptidbindung hervorgehoben werden. Vielleicht sollte man dann die Umleitung von Amid-Bindung auch aufheben und zwei eigenständige Artikel machen. -- Swap 15:01, 2. Mai 2010 (CEST)

Wo ist denn der Unterschied? --132.187.27.177 10:58, 18. Aug. 2010 (CEST)

Eine Peptidbindung ist im einfachsten Fall eine Amidbindung zwischen zwei Aminosäuren, z. B. zwischen zwei Molekülen Glycin im Dipeptid Glycyl-Glycin. In diesem Sinne sind ALLE derartigen Peptidbindungen zugleich Amidbindungen. Umgekehrt sind aber NICHT alle Amidbindungen zugleich Peptidbindungen. Beispiel: Das einfachste Amid der Essigsäure, Acetamid, enthält eine Amidbindung, jedoch keine Peptidbindung. MfG --Jü 11:08, 18. Aug. 2010 (CEST)

Winkel

Mir fehlt hier eine Beschreibung der Winkel zwischen C-N und C-C (und wie sie im Ramachandran-Plot aufgezeichnet werden). Ist eine beliebte Prüfungsfrage. Kann man einen Abschnitt hierzu hinzufügen bzw. zumindest einen Link setzen? 188.23.162.126 03:54, 21. Apr. 2012 (CEST)

Unordentlicher/Falscher Satz im Artikel?

Der Satz im Artikel erscheint mir unordentlich:

"Voraussetzung für die Bildung einer Peptidbindung ist die Kondensationsreaktion der endständigen Carboxygruppe, die am α-C-Atom eine Aminogruppe trägt, mit der Aminogruppe am α-C-Atom einer zweiten Aminosäure."

Ich ändere das zu:

"Voraussetzung für die Bildung einer Peptidbindung ist die Kondensationsreaktion der endständigen Carboxygruppe, mit der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure welche die Aminogruppe an ihrem α-C-Atom trägt."

--2A02:8108:1A00:3000:B130:F7E9:158B:D8EB 00:43, 18. Sep. 2017 (CEST)

Rotation

Im Artikel könnte man die Rotation um eine Peptidbindung erwähnen. Doppelbindungen schränken die Rotation ein, soweit mir bekannt. Daraus ergeben sich auch ein paar Einschränkungen von Proteinen (cis/trans Doppelbindungen zum Beispiel). 2A02:8388:1642:D800:3AD5:47FF:FE18:CC7F 15:27, 17. Mai 2018 (CEST)

Das steht so im Artikel und wurde nochmal ergänzt, Grüße, --Ghilt (Diskussion) 16:27, 17. Mai 2018 (CEST)

Chemische Eigenschaften

Es wäre nützlich im Artikel noch chemische Eigenschaften hervorzuheben, i. e. Sekundärstrukturen durch die schwach polare Eigenschaft der Peptidbindung, etc... 2A02:8388:1641:8380:3AD5:47FF:FE18:CC7F 12:17, 14. Sep. 2019 (CEST)