Diskussion:Retinal

In den meisten Lehrbüchern wird das Retinal nur mit dem Rhodopsin in Verbindung gebracht. Aus einem Artikel Spektrum der Wissenschaft geht hervor, das Retinal auch Bestandteil des Iodopsin in den Zapfen, also für das Farbsehen, ist. Kann das bitte jemand, der sich gut auskennt, klären und evtl. in den Artikel einfügen? Vielen Dank --Integrat 23:23, 9. Jun. 2007 (CEST)

Vitamin A und Nachtblindheit

Sowohl auf der Seite zu Retinol und auf dieser Seite wird davon gesprochen, dass ein Mangel an Retinol (Vitamin A) dazu führt, dass kein Retinal mehr gebildet werden kann und es somit zu verminderter Nachtsicht kommt (Nachtblindheit). Jedoch wird doch das für das Rhodopsin verwandte Retinal durch den Rhodopsinzyklus "wiederverwendet" - wieso braucht man also neues Retinol? Vielen Dank für die Beantwortung meiner kleinen Frage, --The Silent Walker 22:02, 11. Nov. 2007 (CET)

Überarbeiten!

Dringend! Viele Lücken! OMG! Vielleicht sogar löschen...

--Autofan | Diskussion 15:58, 17. Jun. 2008 (CEST)

cis-Artikel vs. trans-Abbildung

Im Artikel ist von 11-cis-Retinal die Rede, die Abbildung stellt aber ein all-trans-Retinal dar...
Marc Gabriel Schmid 10:54, 9. Jul. 2008 (CEST)

Korrekt, das Bild ist das all-Trans-Isomer. Mal sehen, ob ich ein Bild finde...Gruß --Cvf-ps^Disk_+/− 11:10, 9. Jul. 2008 (CEST)

all-trans --> 13-cis Übergang fehlt

Retinal kommt in zwei Isomerformen vor. Das stimmt leider nicht, neben 11-cis und all-trans spielt noch das 13-cis Isomer eine wichtige Rolle - nämlich in Bacteriorhodopsin, en:Halorhodopsin und Benutzer:Drahkrub/Channelrhodopsinen, wo ich gerade bei der Übersetzung darüber gestolpert bin. Offensichtlich kann all-trans zu 13-cis isomerisieren und relaxiert nach einiger Zeit wieder zu all-trans. Ich könnte mir vorstellen, das noch andere (stabile ?) Isomere existieren. Siehe auch en:Retinal. Bitte entsprechend ergänzen und umformulieren. Gruß, --Burkhard 23:49, 12. Okt. 2008 (CEST)

Von Benutzer_Diskussion:NEUROtiker#Retinal hierher verlagert:

Hallo NEUROtiker, schaust Du bitte mal bei Diskussion:Retinal#all-trans --> 13-cis Übergang fehlt vorbei, Du hattest mit diesem Edit die Aussage eingeführt, Retinal würde in zwei Isomeren existieren. Gruß, --Burkhard 23:54, 12. Okt. 2008 (CEST)

Die Aussage geht nicht auf mich zurück, sondern wurde bereits hier hinzugefügt (mit WikiBlame herausgefunden). Man könnte die Aussage ja leicht korrigieren, indem man schreibt: „... kommt im tierischen Organismus in zwei Isomerformen [...] in anderen Organismen spielt auch das 13-cis-Retinal ...“ oder ähnlich. Gruß, --NEURO ^⇌ ± 00:11, 13. Okt. 2008 (CEST)

...habe den Text etwas überarbeitet, war so vorher bereits korrekt. Das Bild über die Umwandlung von 11-cis-Retinal in all-trans-Retinal ist m. E. überflüssig. (Auf dem Reaktionspfeil steht "γ", m. E. müßte dort "h·ν" stehen, wenn man das Bild drin lässt. Physiker oder Biologen mögen das anders sehen.) Es gibt zahlreiche weitere Isomere, doch besitzen diese keine Bedeutung, das habe ich in den Text ebenfalls eingefügt. Wichtig für den Sehvorgang sind nur 11-cis-Retinal in all-trans-Retinal. MfG --Jü 19:01, 13. Okt. 2008 (CEST)

@NEUROtiker - Tschuldigung, hatte nicht genau genug hingesehen.

@Jü - Andere isomere Formen des Retinals sind bekannt, besitzen aber weder in der Natur noch in der Technik nennenswerte Bedeutung. Wie auf der Disku beschrieben gibt es wohl einen Pfad von all-trans zu 13-cis, der bei bakteriellen Rhodopsinen eine wichtige Funktion hat, siehe auch en:Retinal: All-trans-retinal is also an essential component of type I, or microbial, opsins such as bacteriorhodopsin, channelrhodopsin, and halorhodopsin. In these molecules, light causes the all-trans-retinal to become 13-cis retinal, which then cycles back to all-trans-retinal in the dark state.. Als Quelle ist angegeben Photochem Photobiol B. 2002 Apr;66(3):188-94. - leider habe ich keinen Zugriff darauf. Könntest Du das vielleicht nachprüfen? Gruß, --19:51, 13. Okt. 2008 (CEST)

Moin, moin, Drahkrub|Burkhard, vielen Dank für den Hinweis. Ich werde versuchen, an die angegebene Literaturstelle ranzukommen, die mir bisher nicht bekannt war. Kennst Du die Namen und Vornamen der Autoren? Das könnte die Suche erleichtern. Gruß --Jü 20:05, 13. Okt. 2008 (CEST)

All-trans to 13-cis retinal isomerization in light-adapted bacteriorhodopsin at acidic pH Pages 188-194 De-liang Chen, Guang-yu Wang, Bing Xu, Kun-sheng Hu doi:10.1016/S1011-1344(02)00245-2 - ergänze ich gleich im englischen Artikel. --Burkhard 16:23, 26. Okt. 2008 (CET)

Moin, moin, Drahkrub|Burkhard! Eine erste Recherche in der umfangreichen Datenbank "ISI Web of Knowledge" unter dem Stichwort Retinal ergab im Zeitfenster 2002 bis 2008 allein in der Zeitschrift "Photochemistry and Photobiology" über 90 Treffer. Die von Dir genannte Quelle fand ich dabei nicht. Vielleicht hilft eine Recherche unter Verwendung der Autorennamen weiter? Ich bin Organiker. Mein momentanes Expertenwissen zu Retinal mag etwas verstaubt sein, das gebe ich gern zu. Deshalb habe ich eben noch einmal in einem sehr guten neuen Fachbuch (Albert Gossauer: "Struktur und Reaktivität der Biomoleküle", Verlag Helvetica Chimika Acta, 2006, Seiten 142 und 143, ISBN 978-3-906390-29-1) nachgelesen. Dort werden ausschließlich 11-cis-Retinal und all-trans-Retinal erwähnt. 13-cis-Retinal wird mit keinem Wort erwähnt. Das nur als Zwischenergebnis. Viele Grüße --Jü 20:32, 13. Okt. 2008 (CEST)

@Jü: Linkspende. --Leyo 22:06, 13. Okt. 2008 (CEST)

Moin, moin, Leyo (und Drahkrub|Burkhard), vielen Dank für die Linkspende. Habe mir den 'Abstract' des Artikels durchgesehen, NICHT den kompletten Artikel. Besprochen werden offenbar Vorgänge in Bakterien bei einem extrem sauren pH-Wert. Das Thema spielt für Säugetiere keine Rolle. Ich halte diese Fakten nicht für erwähnenswert bei Wikipedia, lasse mich durch gute Fakten aber gern vom Gegenteil überzeugen. Übrigens ist die lichtinduzierte E-Z-Isomerisierung von Alkenen generell trivial (= allgemein bekannt). In dem zitierten Artikel wird lediglich über eine exotische E-Z-Isomerisierung bei extrem sauren pH-Wert berichtet. Das reicht nicht, finde ich.... Viele Grüße --Jü 23:26, 13. Okt. 2008 (CEST)

Danke für den Link. Die von mir genannte Quelle stammt aus dem englischen Artikel über Retinal. Leider hat der Bearbeiter keine Autoren genannt. Ich werde mal sehen, ob ich den Benutzer aus en:WP ansprechen kann. Dafür habe auch noch etwas gefunden: Unusual Rhodopsins: Channelrhodopsins and Enzymerhodopsins, dort wird der 13-cis Übergang ausdrücklich für Channelrhodopsin erwähnt; die ziertierte Quelle ist Tsunoda SP, Ewers D, Gazzarrini S, Moroni A, Gradmann D, Hegemann P. (2006) H+-pumping rhodopsin from the marine alga Acetabularia. Biophys J. 91,1471.

Hegemann, P. (2008) Algal sensory photoreceptors, Ann. Rev. Plant Biol. 59, 167-189.

Ernst, O. et al. (2008) Photoactivation of Channelrhodopsin. J. Biol. Chem. 283, 1637-1643.

@Jü - es geht bei dem erwähnten 13-cis Übergang nicht um den Sehvorgang bei Wirbeltieren, sondern um baktierelle Rhodopsine, die mit einem anderem Mechanismus arbeiten - eben der 13-cis-all-trans Isomerisierung - siehe auch bei Bacteriorhodopsin. Die genannten pH-Werte scheinen mir für Extremophile Bakterien keineswegs so aussergewöhlich zu sein, zudem werden die Messung wohl in irgendeinem in-vitro System vorgenommen worden sein, wo sich die Grenzen gut austesten lassen. Glaube ich den WP Artikeln über Bacteriorhodopsin, en:Halorhodopsin und en:Channelrhodopsin, den ich gerade übersetze, dann ist die all-trans 13-cis Isomerisierung bei diesen Transportprotein/Ionenkanälen der Aktivierungsmechanismus. für Bacteriorhodopsin ist der Mechanismus seit den 80er Jahren erforscht, leider habe ich da jetzt nicht so schnell die entsprechende Literatur zur Hand.

Gruß, --Burkhard 01:46, 14. Okt. 2008 (CEST)

Und noch nen Link: Retinal analog restoration of photophobic responses in a blind Chlamydomonas reinhardtii mutant. Evidence for an archaebacterial like chromophore in a eukaryotic rhodopsin. Hier wird untersucht, wie sich Channelrhodopsin bei Rekonstitution mit verschiedenen Retinal-Isomeren, darunter 13-cis, 13-trans, 9-cis u.a., verhält. Gruß, --Burkhard 02:35, 14. Okt. 2008 (CEST)

Moin, moin, Burkhard, ich wehre mich nicht grundsätzlich dagegen, den 13-cis-Übergang zu erwähnen und bin ach nicht überrascht, dass es (wie bei fast allen unsymmetrischen Alkenen) auch beim Retinal einen 9-cis-Übergang gibt, natürlich auch photochemisch initiiert. Ich habe auch verstanden, dass es in in dem zuerst erwähnten Artikel nicht um Wirbeltiere geht sondern um Bakterien. Ich sorge mich darum, dass der wichtige Sehvorgang mit 11-cis-Übergang in Wirbeltieren und Menschen gleichwertig und mit unangemessen großem Gewicht neben den von mir SUBJEKTIV als exotisch eingeschätzten photochemischen Isomerisierungen in Bakterien steht. VORSCHLAG zur Güte: Neuen knappen Abschnitt "Besonderheiten in Bakterien" einfügen und mindestens mit einer Quelle belegen. Okay? --Jü 19:28, 14. Okt. 2008 (CEST)

Dem gefühlten exotisch muss ich widersprechen - offensichtlich handelt es um grundlegenden und weitverbreiteten Mechanismus zur Aktivierung von lichtgesteuerten Ionenkanälen - was soll daran exotisch sein, schließlich dreht es sich nicht nur um Extremophile Bakterien sondern z.B. bei den Channelrhodopsinen um weitverbreitete Algen (Chlamydomonas, Volvox, Acetabularia). Zudem gewinnen diese exotischen Ionenkanäle zunehmend an Bedeutung für die Forschung, da sich damit Vorgänge in pfanzlichen und tierischen Zellen per Lichtsignal ein- und ausschalten lassen.

Wir sprechen hier über den Artikel Retinal, nicht über das Visuelles System - damit gibt es auch keinen wirklichen Grund, den Fokus lediglich auf den Sehvorgang bei Wirbeltieren zu legen. Was das Belegen mit Quellen betrifft, ist das der Anlass für mich gewesen, das Thema überhaupt hier anzusprechen - da ich keinen Zugang zum universitären Bibliothekswesen habe, sind meine Möglichkeiten in dieser Hinsich stark eingeschränkt. Ich hatte gehofft, das ein anderer Benutzer mit unmittelbarem Zugang zu den aufgeführten Referenzen diesen Übergang entsprechen mit Quellen belegen könnte. Wenn mir jemand die entsprechenden Quellen per Email spendet, könnte ich das schon machen. Gruß, --Burkhard 19:54, 14. Okt. 2008 (CEST)

Moin, moin, Burkhard, ich versuche Dir zu helfen. Gerade habe ich per E-Mail den Korrespondenzautor Hu des Artikels "All-trans to 13-cis retinal isomerization in light-adapted bacteriorhodopsin at acidic pH" von De-liang Chen, Guang-yu Wang, Bing Xu und Kun-sheng Hu, erschienen im Journal of Photochemistry and Photobiology B: Biology, Volume 66, Issue 3, April 2002, Seiten 188-194 per E-Mail gebeten, mir ein PDF dieses Artikels zu übermitteln. Wenn ich das PDF habe, an welche E-Mail-Adresse soll ich es übermitteln oder gibt es einen anderen Weg? Gruß --Jü 20:39, 14. Okt. 2008 (CEST)

Danke, WikiMail an mich sollte funktionieren. Gruß. --Burkhard 22:40, 14. Okt. 2008 (CEST)

@Burkhard: bei wikimail kann man keine pdf als Anhang mitschicken, Du müsstest Jü schon eine Mail schicken, damit er den Artikel zurückschicken kann. Viele Grüße --Orci Disk 23:35, 17. Okt. 2008 (CEST)

Danke für den Hinweis - Mail ist raus. Gruß, --Burkhard 01:20, 18. Okt. 2008 (CEST)

Moin, moin, Burkhard, leider haben mir die chinesischen Autoren des Artikels bisher nicht geantwortet. Das "Journal of Photochemistry and Photobiology B: Biology" ist in unserer Uni-Bibliothek leider nicht vorhanden. MfG --Jü 17:19, 26. Okt. 2008 (CET)

Noch weitere Veröffentlichungen zum All-trans/13-cis-Übergang gefunden:

• https://dx.doi.org/10.1016%2FS0006-3495(90)82600-X: All-trans/13-cis isomerization of retinal is required for phototaxis signaling by sensory rhodopsins in Halobacterium halobium. 1990.

Die Arbeit ist frei zugänglich. Dieses Isomer und der Übergang sind also schon mehr als 25 Jahren beschrieben. Und dann noch:

• http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/jacs.5b12251: Vibronic Dynamics of the Ultrafast all-trans to 13-cis Photoisomerization of Retinal in Channelrhodopsin-1

Vielleicht könnte der Artikel doch noch entsprechend erweitert werden? Gruß, --Burkhard (Diskussion) 23:28, 8. Apr. 2017 (CEST)

Kategorie: Cyclohexen

Retinal ist unter der Kategorie Cyclohexen aufgeführt, was formal richtig ist. Cyclohexen ist i.m.o. aber nur ein Teil des Moleküls und keine eigenständige funktionelle Gruppe mit einer eigenen Reaktivität. Daher finde ich diese Kategorisierung unpassend. Ansonsten müsste auch die Ethen-Gruppen mit in die Kategorisierung aufgenommen werden. Vorschlag: Kategorie "Cyclohexen" entfernen. MfG --PeBell 15:41, 30. Nov. 2010 (CET)

Nein, es werden auch solche Molekülteile wie cyclische Systeme in der Kategorisierung aufgenommen. Daher bleibt Cycloalken. Die Kateogrisierung der verschiedenen Alken-gruppen fehlte aber in der Tat noch, habe daher die Kategorie:Polyen eingefügt. Viele Grüße --Orci Disk 15:54, 30. Nov. 2010 (CET)

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Nur ein geringer Teil des all-trans-Retinals kann direkt zurückisomerisiert werden! Der größte Teil wird über 11-cis-Vitamin A wiederhergestellt. (nicht signierter Beitrag von 88.73.67.169 (Diskussion) 15:26, 20. Mai 2011 (CEST))

Biologische Funktion

Die Aktivierung der Signalkaskade in den Stäbchen erfolgt über eine Konformationsänderung des Rhodopsins (Meta-Rhodopsin II) - bei immer noch kovalent gebundenem Retinal und nicht wie fälschlich dargestellt durch Abtrennung vom Opsin. Letztere Reaktion wäre viel zu langsam. Tatsächlich wird Rhodopsin schon lange vor einer Spaltung in Opsin und Retinal durch andere Mechanismen "deaktiviert". Die Einzelheiten sind sehr gut in dem Artikel Phototransduktion dargestellt, müssen daher in diesem Artikel nicht wiederholt werden - aber auch eine stark verkürzte Darstellung muss schon korrekt sein. Gruß, --Burkhard (Diskussion) 06:55, 23. Nov. 2014 (CET)