Dopamin-β-Hydroxylase
Protein
Bei Dopamin-β-Hydroxylase (DBH) handelt es sich um das Enzym, das die Oxidation von Dopamin zu Noradrenalin katalysiert. Das ist der letzte Schritt in der Biosynthese des Hormons und Neurotransmitters Noradrenalin. DBH wurde nur in Säugetieren gefunden, wo sie vor allem in den Nebennieren und im Nervensystem lokalisiert ist. Mutationen im menschlichen DBH-Gen können zu Dopamin-β-Hydroxylase-Mangel führen.[1]
| Dopamin-β-Hydroxylase | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 578/617 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Kofaktor | PQQ, Ascorbat, Kupfer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | DBH ; DbetaH | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.14.17.1, Monooxygenase | |
| Reaktionsart | Hydroxylierung | |
| Substrat | Dopamin + Ascorbat + O2 | |
| Produkte | Noradrenalin + Dehydroascorbat + H2O | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | DBH | |
| Übergeordnetes Taxon | Höhere Säugetiere | |
Mäuse ohne DBH zeigen kein Suchtverhalten mit bestimmten Drogen, haben aber unveränderten Appetit.[2]
Katalysierte Reaktion
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+ Ascorbat + O2 → 
+ Dehydroascorbat + H2O
Dopamin wird zu Noradrenalin hydroxyliert. DBH tritt in einer cytosolischen und einer Membran-Isoform auf. Im Alter ist die Aktivität des Enzyms erhöht.[3]
Weblinks
BearbeitenWikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Tyrosin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
- Jassal/D’Eustachio/reactome.org: Dopamine is oxidised to noradrenaline
Einzelnachweise
Bearbeiten- ↑ UniProt P09172
- ↑ Jasmin L, Narasaiah M, Tien D: Noradrenaline is necessary for the hedonic properties of addictive drugs. In: Vascul. Pharmacol. 45. Jahrgang, Nr. 4, Oktober 2006, S. 243–50, doi:10.1016/j.vph.2005.08.030, PMID 16899413.
- ↑ Erdös B, Erdem SR, Erdem A, Broxson CS, Tümer N: Effect of age on angiotensin II-mediated downregulation of adrenomedullary catecholamine biosynthetic enzymes. In: Exp. Gerontol. 43. Jahrgang, Nr. 8, August 2008, S. 806–9, doi:10.1016/j.exger.2008.04.012, PMID 18522866.