Wikipedia

Glykation

Reaktion aus der Organischen Chemie ohne Beteiligung von Enzymen

Als Glykation (auch Glykierung) wird die Reaktion von Proteinen, Lipiden oder Nukleinsäuren mit Kohlenhydraten ohne Beteiligung von Enzymen bezeichnet. Die enzymatische Reaktion dagegen wird Glykosylierung genannt. Das Reaktionsprodukt der Glykation wird auch als Advanced Glycation Endproduct (AGE) bezeichnet. Bei hohem Blutzuckerspiegel werden mehr AGEs gebildet. Da AGEs als Risikofaktoren für versteifte Blutgefäße gelten, erhöht sich das Risiko für Gefäßerkrankungen bei Diabetes mellitus.[1]

Exogene Glykation

Bearbeiten

Exogene Glykation erfolgt in der Regel, wenn Proteine mit Zuckern gekocht werden. Temperaturen über 120 °C begünstigen diesen Prozess. Die Glykation durch trockene Gartechniken mit reduzierenden Zuckern wird als Maillard-Reaktion bezeichnet, einige der entstehenden farbigen Reaktionsprodukte gehören zu den Melanoidinen. AGEs werden in der Lebensmittelindustrie als Geschmacksverstärker, Farbstoffe oder zur Aufbesserung der Erscheinung eingesetzt.[2] Ursprünglich ging man davon aus, dass AGEs ungefährlich sind. Neuere Forschungsergebnisse deuten jedoch darauf hin, dass AGEs bei manchen Erkrankungen zumindest beteiligt sind.[3]

Weiterhin könnte Glykation auch an der Bildung von Acrylamid beteiligt sein.[4] In der Regel ist jedoch die Konzentration der AGEs in unzubereiteten Nahrungsmitteln nicht besorgniserregend. Insbesondere durch häufigen Verzehr von Gebratenem und Gegrilltem können jedoch Konzentrationen erreicht werden, die vom Körper nicht mehr neutralisiert werden können, ähnlich wie dies generell im fortgeschrittenen Alter der Fall ist.[5]

Endogene Glykation

Bearbeiten

Endogene Glykation entsteht auch im Körper, besonders im Blutkreislauf. Hierbei reagieren im Wesentlichen Fructose und Galactose und in geringerem Umfang auch Glucose unkontrolliert mit körpereigenen Proteinen ohne Beteiligung von Enzymen.[6] In Folge des Stoffwechsels entstehen reaktive Dicarbonyle wie 3-Deoxyglucoson und Methylglyoxal.[7] Problematisch ist hierbei die Anreicherung der AGE über die Zeit, insbesondere bei einem erhöhten Blutzuckerwert, bei der Zellen und Gewebe geschädigt werden können.

Bei der Glykation des Blutfarbstoffs Hämoglobin A (HbA) entsteht HbA1c. Der HbA1c-Anteil am Hämoglobin A kann gemessen werden, um z. B. bei Diabetikern den durchschnittlichen Blutzuckerwert der letzten vier bis zwölf Wochen abzuschätzen.

Gesundheitliche Auswirkungen

Bearbeiten

Der Glykation wird eine Beteiligung an unterschiedlichen Alterserkrankungen zugeschrieben, z. B. Diabetes mellitus Typ II und Herz-Kreislauferkrankungen.[8] Höhere Konzentrationen an AGE entstehen z. B. bei oxidativem Stress oder Hyperglykämie.[9] Sie werden unter anderem mit Arteriosklerose, einer schlechteren Angiogenese und einer gestörten Wundheilung in Verbindung gebracht.[7] Manche AGE fördern eine Entzündung,[10] teilweise durch Bindung an den zellulären Rezeptor Receptor for AGE (RAGE) auf Monozyten.[11] Die während einer AGE-induzierten Entzündung aktivierten Monozyten sezernieren Interleukin-1, TNF-α, Platelet Derived Growth Factor und Insulin-like growth factor-1. Weiterhin werden dadurch Thrombozyten aktiviert, wodurch sich vermehrt Blutgerinnsel bilden können.[7] In Folge der Glykation kann es bei Neuronen zu einem Abbau von Myelin und zu Neuropathien kommen, z. B. bei Diabetes mellitus Typ II und Alzheimer-Krankheit.[12][13] Weiterhin wird eine Beteiligung bei Osteoporose,[14] Glomerulosklerose,[15] Nahrungsmittelallergien,[16] Arthritis, respiratorische Insuffizienz und Sepsis untersucht.[11]

Einzelnachweise

Bearbeiten
  1. ↑ AGEs sind Risikofaktoren für versteifte Blutgefäße auch bei Menschen ohne Diabetes; Deutsches Zentrum für Diabetesforschung e. V. (DZD)
  2. ↑ M Peppa et al.: Glucose, Advanced Glycation End Products, and Diabetes Complications: What Is New and What Works. In: Clinical Diabetes, 21, 2003, S. 186–187, doi:10.2337/diaclin.21.4.186.
  3. ↑ H Vlassara: Advanced Glycation in Health and Disease: Role of the Modern Environment. In: Annals of the New York Academy of Science, 1043, 2005 S. 452–460, doi:10.1196/annals.1333.051.
  4. ↑ RH Stadler et al.: Acrylamide from Maillard reaction products. In: Nature, 419, 2002, S. 449–50, PMID 12368845.
  5. ↑ J Uribarri et al.: Circulating glycotoxins and dietary advanced glycation endproducts: two links to inflammatory response, oxidative stress, and aging. In: J Gerontol A Biol Sci Med Sci., 62, 2007, S. 427–433, PMID 17452738.
  6. ↑ J. D. McPherson, B. H. Shilton, D. J. Walton: Role of fructose in glycation and cross-linking of proteins. In: Biochemistry 27, 1988, S. 1901–1907, PMID 3132203.
  7. ↑ a b c A. Stirban, T. Gawlowski, M. Roden: Vascular effects of advanced glycation endproducts: Clinical effects and molecular mechanisms. Molecular metabolism 3, 2014, S. 94–108, doi:10.1016/j.molmet.2013.11.006. PMID 24634815. PMC 3953708 (freier Volltext).
  8. ↑ Theodore Koschinsky et al.: An environmental risk factor in diabetic nephropathy, An environmental risk factor in diabetic nephropathy. In: Proceedings of the National Academy of Sciences 94, 1997, S. 6474–6479, PMC 21074 (freier Volltext).
  9. ↑ S. Schiekofer et al.: Acute hyperglycemia causes intracellular formation of CML and activation of ras, p42/44 MAPK, and nuclear factor kappaB in PBMCs. In: Diabetes 52, 2003, S. 621–633, PMID 12606501.
  10. ↑ C. Ott, K. Jacobs, E. Haucke, A. Navarrete Santos, T. Grune, A. Simm: Role of advanced glycation end products in cellular signaling. Redox biology 2, 2014, S. 411–429, doi:10.1016/j.redox.2013.12.016, PMID 24624331, PMC 3949097 (freier Volltext).
  11. ↑ a b Y. K. Chuah et al.: Receptor for Advanced Glycation End Products and Its Involvement in Inflammatory Diseases. In: International journal of inflammation, 2013, 2013, S. 403460, doi:10.1155/2013/403460. PMID 24102034. PMC 3786507 (freier Volltext).
  12. ↑ V. P. Singh et al.: Advanced Glycation End Products and Diabetic Complications. In: Korean Journal of Physiology & Pharmacology, 18, 2014, S. 1–14, doi:10.4196/kjpp.2014.18.1.1. PMID 24634591. PMC 3951818 (freier Volltext).
  13. ↑ C. Angeloni, L. Zambonin, S. Hrelia: Role of Methylglyoxal in Alzheimer’s Disease. In: BioMed research international, 2014, 2014, S. 238485, doi:10.1155/2014/238485. PMID 24734229. PMC 3966409 (freier Volltext).
  14. ↑ R. Sanguineti et al.: Advanced Glycation End Products Play Adverse Proinflammatory Activities in Osteoporosis. Mediators of inflammation 2014, 2014, S. 975872, doi:10.1155/2014/975872. PMID 24771986.
  15. ↑ E. J. Lee, J. H. Park: Receptor for Advanced Glycation Endproducts (RAGE), Its Ligands, and Soluble RAGE: Potential Biomarkers for Diagnosis and Therapeutic Targets for Human Renal Diseases. In: Genomics & informatics, 11, 2013, S. 224–229, doi:10.5808/GI.2013.11.4.224. PMID 24465234. PMC 3897850 (freier Volltext).
  16. ↑ Roberto Berni Canani, Lorella Paparo, Rita Nocerino, Carmen Di Scala, Giusy Della Gatta: Gut Microbiome as Target for Innovative Strategies Against Food Allergy. In: Frontiers in Immunology. Band 10, 2019, ISSN 1664-3224, S. 191, doi:10.3389/fimmu.2019.00191, PMID 30828329, PMC 6384262 (freier Volltext).
Abgerufen von „https://de.wikipedia.org/w/index.php?title=Glykation&oldid=250890528“