Gyrase

Eine Gyrase (v. altgr.: γῦρος, gyros = Kreis, Rundung) ist ein Enzym, das die Raumorientierung von geschlossenen DNA-Molekülen verändert. Sie gehört zu den Topoisomerasen Typ II, welche in prokaryotischen Zellen ATP-abhängig einen Doppelstrangbruch in der DNA verursachen. Die Gyrase sorgt für negatives supercoiling – eine „Entwindung“ der DNA im Gegensatz zur Normalstruktur (B-DNA) mit circa zehn Basenpaaren pro Windung. Dies führt sowohl zu einem Platzgewinn, als auch einer partiell besseren Ablesbarkeit der DNA.

DNA-Gyrase
Gyrase-Molekül
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	5.99.1.3, Topoisomerase
Substrat	DNA

Da die Gyrase = Topoisomerase II in dieser Form (mit dieser Proteinstruktur) nur in Bakterien vorkommt, werden Gyrasehemmer auch als Antibiotika eingesetzt. Die Affinität der Gyrasehemmer zu der bakteriellen Gyrase ist höher als zu menschlichen Topoisomerasen. Allerdings ist der Wirkmechanismus nicht 100 % selektiv und so haben Gyrasehemmer auch zytostatische Eigenschaften.

Die Bindung des ATP an die Gyrase wird durch das Antibiotikum Novobiocin blockiert.

Reverse Gyrase

Eine Reverse Gyrase führt ein positives DNA-Supercoiling aus, wodurch die Temperaturbeständigkeit des DNA-Doppelstrangs erhöht wird. Ihre Funktionalität entspricht der einer Typ I Topoisomerase, gekoppelt mit einer Helicase. Reverse Gyrasen wurden bei Bakterien und Archaeen gefunden. Im Allgemeinen bestehen sie aus einem einzigen Polypeptid, eine Ausnahme wurde bei Methanopyrus kandleri gefunden (zwei Teile).

Siehe auch

• Gateway-Klonierung

Literatur

• D. B. Wigley, G. J. Davies, E. J. Dodson, A. Maxwell, G. Dodson: Crystal structure of an N-terminal fragment of the DNA gyrase B protein. In: Nature. Band 351, Nummer 6328, Juni 1991, S. 624–629, doi:10.1038/351624a0. PMID 1646964.
• J. H. Morais Cabral, A. P. Jackson, C. V. Smith, N. Shikotra, A. Maxwell, R. C. Liddington: Crystal structure of the breakage-reunion domain of DNA gyrase. In: Nature. Band 388, Nummer 6645, August 1997, S. 903–906, doi:10.1038/42294. PMID 9278055.
• M. A. Dar, A. Sharma, N. Mondal, S. K. Dhar: Molecular cloning of apicoplast-targeted Plasmodium falciparum DNA gyrase genes: unique intrinsic ATPase activity and ATP-independent dimerization of PfGyrB subunit. In: Eukaryotic cell. Band 6, Nummer 3, März 2007, S. 398–412, doi:10.1128/EC.00357-06. PMID 17220464. PMC 1828931 (freier Volltext).
• A. Dar, D. Prusty, N. Mondal, S. K. Dhar: A unique 45-amino-acid region in the toprim domain of Plasmodium falciparum gyrase B is essential for its activity. In: Eukaryotic cell. Band 8, Nummer 11, November 2009, S. 1759–1769, doi:10.1128/EC.00149-09. PMID 19700639. PMC 2772398 (freier Volltext).

Weblinks

• Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB): Enzyme Nomenclature. Recommendations. EC 5.99.1.3: DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing).
• ExPASy: DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing).