Methylmalonyl-CoA-Mutase

Protein in Homo sapiens

Methylmalonyl-CoA-Mutase (MCM) ist ein Enzym, das im Stoffwechsel aller Lebewesen zum Abbau mehrerer Aminosäuren, Fettsäuren und Cholesterin benötigt wird. MCM katalysiert den Reaktionsschritt von L-Methylmalonyl-CoA zu Succinyl-CoA, eine Umlagerung; daher gehört MCM zu den Isomerasen. In manchen Bakterien ist es Teil des Aufbaus von Propionat aus Citratzyklus-Zwischenprodukten. Bei Eukaryoten ist MCM in den Mitochondrien lokalisiert. Mangel an MCM führt beim Menschen zur erblichen und oft tödlichen Methylmalonazidämie.[1]

Humane L-Methylmalonyl-CoA-Mutase
Humane L-Methylmalonyl-CoA-Mutase
Bändermodell nach PDB 3BIC

Vorhandene Strukturdaten: 1req, 3bic

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 718 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Adenosylcobalamin (Vitamin B12)
Bezeichner
Gen-Namen MCM ; MUT; MUTA
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 5.4.99.2Mutase
Reaktionsart Isomerisierung
Substrat L-Methylmalonyl-CoA
Produkte Succinyl-CoA
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 4594 17850
Ensembl ENSG00000146085 ENSMUSG00000023921
UniProt P22033 P16332
Refseq (mRNA) NM_000255 NM_008650
Refseq (Protein) NP_000246 NP_032676
Genlocus Chr 6: 49.43 – 49.46 Mb Chr 17: 40.93 – 40.96 Mb
PubMed-Suche 4594 17850

Katalysierte Reaktion

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L-Methylmalonyl-CoA wird zu Succinyl-CoA umgelagert. In Bakterien läuft die Reaktion in Gegenrichtung ab.

Coenzym der Reaktion ist Vitamin B12 (Cobalamin).[2]

Siehe auch

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Einzelnachweise

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  1. PROSITE PDOC00470
  2. EC 5.4.99.2
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