CD79a
CD79a (synonym B-Zell-Antigenrezeptorkomplex-assoziiertes Protein α-Kette) ist ein Oberflächenprotein und beteiligt an der humoralen Immunantwort.
| B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha chain | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
Ig-alpha, MB-1 membrane glycoprotein, Membrane-bound immunoglobulin-associated protein, Surface IgM-associated protein, CD79a | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 226 Aminosäuren, 25.038 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 973 | |
| Ensembl | ENSG00000105369 | |
| UniProt | P11912 | |
| Refseq (mRNA) | NM_001783.3 | |
| Refseq (Protein) | NP_001774.1 | |
| PubMed-Suche | 973
| |
Eigenschaften
BearbeitenCD79a wird von B-Zellen gebildet. Es bindet an CD79b und wird mit diesem durch Disulfidbrücken verbunden.[1] Zwei dieser Heterodimere binden an membrangebundene Antikörper der Subtypen mIgM oder mIgD und bilden somit den B-Zell-Rezeptor (BCR), an den Antigene binden.[2] Im Anschluss wird der Antigen-Antikörper-BCR endozytiert.
CD79a ist notwendig für die Zelldifferenzierung von Pro-B-Zellen und Prä-B-Zellen. Es bindet unter anderem an CD79b und BLNK. Es fördert die Phosphorylierung und Autoaktivierung der Proteinkinase Syk. Durch die Bindung von BLNK wird es in die Nähe von Syk gebracht und durch Syk phosphoryliert. Es ist glykosyliert, phosphoryliert und methyliert. Es besitzt intrazellulär ein ITAM-Motiv, das nach Aktivierung des BCR phosphoryliert wird (im Menschen an Tyr188 und Tyr199, in Mäusen an Tyr182 und Tyr193). Dagegen hemmen Phosphorylierungen von Ser197, Ser203 und Thr209 die Tyrosin-Phosphorylierungen im Menschen, in Mäusen an Ser191, Ser197 und Thr203.[3][4]
Bestimmte Gendefekte von CD79a sind mit einer Form der Agammaglobulinämie assoziiert.
Anwendungen
BearbeitenCD79a ist ein Zelltypmarker von B-Zellen und ihren Vorläuferzellen und B-Zell-Lymphomen. Es wird oftmals in Kombination mit CD20 als Ziel einer Immunmarkierung verwendet.[5]
Weblinks
BearbeitenEinzelnachweise
Bearbeiten- ↑ Louis B. Justement: Signal Transduction and the Coordination of B Lymphocyte Development and Function I. Springer Science & Business Media, 2012, ISBN 978-3-642-57066-7, S. 4–12.
- ↑ V. Seda, M. Mraz: B-cell receptor signalling and its crosstalk with other pathways in normal and malignant cells. In: European journal of haematology. Band 94, Nummer 3, März 2015, S. 193–205, doi:10.1111/ejh.12427, PMID 25080849.
- ↑ Müller R, Wienands J, Reth M: The serine and threonine residues in the Ig-alpha cytoplasmic tail negatively regulate immunoreceptor tyrosine-based activation motif-mediated signal transduction. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. 97. Jahrgang, Nr. 15, Juli 2000, S. 8451–4, doi:10.1073/pnas.97.15.8451, PMID 10900006, PMC 26968 (freier Volltext).
- ↑ Heizmann B, Reth M, Infantino S: Syk is a dual-specificity kinase that self-regulates the signal output from the B-cell antigen receptor. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. 107. Jahrgang, Nr. 43, Oktober 2010, S. 18563–8, doi:10.1073/pnas.1009048107, PMID 20940318, PMC 2972992 (freier Volltext).
- ↑ Leong Anthony S-Y, Kumarason Cooper, F Joel W-M Leong: Manual of Diagnostic Cytology. 2. Auflage. Greenwich Medical Media, Ltd., 2003, ISBN 1-84110-100-1, S. XX.